Summary SARS-CoV-2 pandemic has emerged the necessity of the identification of sequences sites in viral proteome appropriate as antigenic sites and treatment targets. In the present study, we apply a novel approach for deciphering the virus-host organism interaction, by analyzing the Unique Peptides of the virus with a minimum amino acid sequence length defined as Core Unique Peptides (CrUPs) not of the virus per se , but against the entire proteome of the host organism. The result of this approach is the identification of the CrUPs of the virus itself, which do not appear in the host organism proteome. Thereby, we analyzed the SARS-CoV-2 proteome for identification of CrUPs against the Human Proteome and they are defined as C/H-CrUPs. We found that SARS-CoV-2 include 7.503 C/H-CrUPs, with the SPIKE_SARS2 being the protein with the highest density of C/H-CrUPs. Extensive analysis indicated that the P681R mutation produces new C/H-CrUPs around the R685 cleavage site, while the L452R mutation induces the loss of antigenicity of the NF9 peptide and the strong(er) binding of the virus to ACE2 receptor protein. The simultaneous existence of these mutations in variants like Delta results in the immune escape of the virus, its massive entrance into the host cell, a notable increase in virus formation, and its massive release and thus elevated infectivity.

Abstract We present X-ray polarimetry observations from the Imaging X-ray Polarimetry Explorer (IXPE) of three low spectral peak and one intermediate spectral peak blazars, namely 3C 273, 3C 279, 3C 454.3, and S5 0716+714. For none of these objects was IXPE able to detect X-ray polarization at the 3 σ level. However, we placed upper limits on the polarization degree at ∼10%–30%. The undetected polarizations favor models where the X-ray band is dominated by unpolarized photons upscattered by relativistic electrons in the jets of blazars, although hadronic models are not completely eliminated. We discuss the X-ray polarization upper limits in the context of our contemporaneous multiwavelength polarization campaigns.

Abstract Cellular and molecular uniqueness has recently gained eminent importance, due to the large amount of data produced by “-omics” technologies. Herein, we have constructed and decoded the “ Uniquome ”, by introduction of the new peptide entities: (a) “ Core Unique Peptide ” (CrUP), defined as the peptide whose sequence is accommodated, specifically and exclusively, only in one protein in a given proteome, and also bears the minimum length of amino acid sequence; (b) “ Composite Unique Peptide ” (CmUP), defined as the peptide composed by the linear unification of CrUPs, when two or more successive in order CrUPs overlap one another; (c) “ Family Unique Peptide ” (FUP), defined as the CrUPs that are common between all members of a given family, but unique only for the protein members of the particular family, and (d) “ Universal Unique Peptides ” (UUPs), which are the common CrUPs in a given protein across organisms, carrying the important ability to securely identify a protein independently of an organism. By these entities as tool-box, we have analyzed the human and model organisms, respective, proteomes. We demonstrate that these novel peptide entities play a crucial role for protein identification, protein-function prediction, cell physiology, tissue pathology, therapeutic oncology and translational medicine. Finally, we suggest that across species the conserved sequences are not DNA nucleotides but CrUPs entities. One-Sentence Summary We constructed and decoded the “Uniquome”, by introducing the new peptide entities Core Unique Peptide, Composite Unique Peptide, Family Unique Peptide and Universal Unique Peptide