Abstract Cyanobacteriochromes are small, panchromatic photoreceptors in the phytochrome superfamily that regulate diverse light-mediated adaptive processes in cyanobacteria. The molecular basis of far-red (FR) light perception by cyanobacteriochromes is currently unknown. Here we report the crystal structure of a far-red-sensing cyanobacteriochrome from Anabaena cylindrica PCC 7122, which exhibits a reversible far-red/orange photocycle. The 2.7 Å structure of its FR-absorbing dark state, determined by room temperature serial crystallography and cryo-crystallography, reveals an all-Z,syn configuration of its bound linear tetrapyrrole (bilin) chromophore that is less extended than the bilin chromophores of all known phytochromes. Based on structural comparisons with other bilin-binding proteins and extensive spectral analyses on mutants, we identify key protein-chromophore interactions that enable far-red sensing in bilin-binding proteins. We propose that FR-CBCRs employ two distinct tuning mechanisms, which work together to produce a large batho-chromatic shift. Findings of this work have important implications for development and improvement of photoproteins with far-red absorption and fluorescence. Significance Statement Phytochromes are well known far-red-light sensors found in plants that trigger adaptive responses to facilitate competition for light capture with neighboring plants. Red- and far-red-sensing are critical to cyanobacteria living in the far-red-enriched shade of plants. Here we report the crystal structure of a far-red-sensing cyanobacteriochrome, a distant cyanobacterial relative of phytochrome. These studies shed insight into the poorly understood molecular basis of far-red-sensing by phytobilin-based photoreceptors. Owing to the deep tissue penetration of far-red light, far-red-sensing photoreceptors offer promising protein scaffolds for developing gene-based photoswitches, optoacoustic contrast agents and fluorescent probes for in situ imaging and optogenetic applications.

Non-orthogonal multiple access (NOMA) has been studied as a promising multiple access technology for optical communication systems due to its superior spectral efficiency. However, the multi-user communication systems that employ NOMA with successive interference cancellation (SIC) suffer from error propagation (EP). Besides, the issue of non-ideal rise and fall time of the received signal can result in severe bit error rate (BER) degradation while decoding by the SIC technique. In this paper, we propose a straightforward two-stage program judgment filter (PJF) for signal reshaping and a SIC-free decoding method for NOMA. Based on the amplitude threshold (AT) decoding method, we demonstrate a real-time, two-user uplink underwater wireless optical communication (UWOC) system via field programmable gate arrays (FPGAs). With a power allocation ratio (PAR) of 2:1 (user 1: user 2), the established real-time NOMA-based UWOC system utilizing commercial light emitting diodes (LEDs) achieves a data rate of 30 Mbps for each user with BERs of 7.8 × 10-6 and 3 × 10-4 for user 1 and user 2, respectively. The results show that the AT-based NOMA can obtain a lower BER compared to the SIC-based NOMA, especially for user 2.

Iron-sulfur clusters are inorganic cofactors found in many proteins involved in fundamental biological processes including DNA processing. The prokaryotic DNA repair enzyme PhrB, a member of the protein family of cryptochromes and photolyases, carries a four-iron-four-sulfur cluster [4Fe4S] in addition to the catalytic cofactor flavin adenine dinucleotide (FAD) and a second pigment 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine (DMRL). The light-induced redox reactions of this multi-cofactor protein complex were recently shown as two interdependent photoreductions of FAD and DMRL mediated by the [4Fe4S] cluster functioning as an electron cache to hold a fine balance of electrons. Here, we apply the more traditional temperature-scan cryo-trapping technique in protein crystallography and the newly developed technology of in situ serial Laue diffraction at room temperature. These diffraction methods in dynamic crystallography enable us to capture strong signals of electron density changes in the [4Fe4S] cluster that depict quantized electronic movements. The mixed valence layers of the [4Fe4S] cluster due to spin coupling and their dynamic responses to light illumination are observed directly in our difference maps between its redox states. These direct observations of the quantum effects in a protein bound iron-sulfur cluster have thus opened a window into the mechanistic understanding of metal clusters in biological systems.