Hexing Complement Complement activation is an immediate and potent immune defense mechanism, but how immunoglobulin G (IgG) antibodies activate complement at the molecular level is poorly understood. Using high-resolution crystallography, Diebolder et al. (p. 1260 ) show that human IgGs form hexameric structures by interacting with neighboring IgG molecules, and the complex then activates complement. Thus, IgG molecules and the complement system can coexist in the blood because complement activation will only be triggered after IgG senses a surface antigen and starts to aggregate.

The bacterial cell wall is a dynamic, multicomponent structure that provides structural support for cell shape and physical protection from the environment. In monoderm species, the thick cell wall is made up predominantly of peptidoglycan, teichoic acids and a variety of capsular glycans. Filamentous monoderm Actinobacteria, such as Streptomyces coelicolor, incorporate new cell wall material at the apex of their hyphal cells during growth. In this study we use cryo-electron tomography to reveal the structural architecture of the cell wall of this bacterium. Our data shows a density difference between the apex and subapical regions of chemically isolated sacculi. Removal of the teichoic acids with hydrofluoric acid reveals a rough and patchy cell wall and distinct lamellae in a number of sacculi. Absence of the extracellular glycans poly-β-1,6-N-acetylglucosamine and a cellulose-like polymer, produced by the MatAB and CslA proteins respectively, results in a thinner sacculus and absence of lamellae and patches. Extracellular glycans might thus form or lead to the formation of the outer cell wall lamella. Based on these findings we propose a revisited model for the complex cell wall architecture of an apically growing bacterium, in which the network of peptidoglycan together with extracellular polymers is structurally supported by teichoic acids.

Chemical modifications of ribosomal RNAs (rRNAs) and proteins expand their topological repertoire, and together with the plethora of bound ligands, fine-tune ribosomal function. Detailed knowledge of this natural composition provides important insights into ribosome genesis and function and clarifies some aspects of ribosomopathies. The discovery of new structural properties and functional aspects of ribosomes has gone hand in hand with cryo-electron microscopy (cryo-EM) and its technological development. In line with the ability to visualize atomic details - a prerequisite for identifying chemical modifications and ligands in cryo-EM maps - in this work we present the structure of the 60S ribosomal subunit from HeLa cells at the very high global resolution of 1.78 Å. We identified 113 rRNA modifications and four protein modifications including uL2-Hisβ-ox216, which stabilizes the local structure near the peptidyl transferase centre via an extended hydrogen-bonding network. We can differentiate metal ions Mg2+ and K+, polyamines spermine, spermidine and putrescine and identify thousands of water molecules binding to the 60S subunit. Approaching atomic resolution cryo-EM has become a powerful tool to examine fine details of macromolecular structures that will expand our knowledge about translation and other biological processes in the future and assess the variability of the chemical space due to differences between species/tissues or varying physicochemical environment.