Abstract A new Vibrio strain K08M4 T was isolated from the broad-nosed pipefish Syngnathus typhle in the Kiel Fjord. Infection experiments revealed that K08M4 T is highly virulent for juvenile pipefish. Cells of strain K08M4 T are Gram-stain-negative, curved rod-shaped and motile by means of a single polar flagellum. The strain can grow aerobically at 9 to 40°C, at pH 4 to 10.5 and tolerates up to 12% (w/v) NaCl. The most prevalent (> 10%) cellular fatty acids of K08M4 T were C 16:1 ω 7 c and C 16:0. Whole-genome comparisons revealed that K08M4 T represents a separate evolutionary lineage which is distinct from other Vibrio species and falls within the Vibrio Splendidus clade. The genome is 4,886,292 bp in size, consists of two circular chromosomes (3,298,328 bp, 1,587,964 bp), and comprises 4,178 protein-coding genes and 175 RNA genes. In this study, we describe the phenotypic features of the new isolate and present the annotation and analysis of its complete genome sequence. Based on these data, the new isolate represents a new species for which we propose the name Vibrio syngnathi . The type strain is K08M4 T (=DSM 109818 T ). Supplementary material One supplementary figure and six supplementary table are available with the online version of the Manuscript.

Lysozyme is an enzyme found in secretions including tears, saliva and mucus and is an important component of the innate immune system. It functions by hydrolysing the peptidoglycan layer of bacteria. The human pathogen Listeria monocytogenes is intrinsically lysozyme resistant. The peptidoglycan N-deacetylase PgdA and O-acetyltransferase OatA are two known factors contributing to its lysozyme resistance. Furthermore, it was shown that the absence of components of an ABC transporter, here referred to as EslABC, leads to a reduction in lysozyme resistance. However, the function of the transporter and how its activity is linked to lysozyme resistance are still unknown. To investigate this further, a strain with a deletion in eslB, coding for the membrane component of the ABC transporter, was constructed in the L. monocytogenes strain 10403S. The eslB mutant showed as expected a 40-fold reduction in the minimal inhibitory concentration to lysozyme. Using growth and autolysis assays, we further show that the absence of EslB manifests in a growth defect in media containing high concentrations of sugars and increased endogenous cell lysis. However, no growth defect could be detected within host cells. On the other hand, the eslB mutant showed slight changes in its peptidoglycan structure as well as a noticeable cell division defect and formed elongated cells. Based on our results, we hypothesize that EslB is important for the maintenance of cell wall integrity in L. monocytogenes under specific growth and stress conditions.