Investigations of structural organization of DNA for stressed (increased stress resistance), anabiotic and mummified cells obtained by introducing 4-hexylresorcinol at different concentrations for different stages of cell culture growth using diffraction of synchrotron radiation were done. Experimental studies allow us to conclude that 4-hexylresorcinol is the initiator of the cell transition to the anabiotic and mummified states at stationary state. At pre-stationary state of growth 4-hexylresorcinol initiates a transition of cells to a mummified state but not to anabiotic one. The structure of DNA within a cell in the anabiotic dormant state (practically complete absence of metabolism) and the dormant state (starvation stress) coincide (forms nanocrystalline structures). Our data suggest the universality of DNA condensation or the universality of DNA protection by a protein Dps for dormant state, regardless of the type of stress. Mummified state (the complete absence of metabolism) is very different in structure (has no ordering within a cell).

In this paper, the molecular mechanisms of interaction between the antibiotic ciprofloxacin and the main protein of the stationary phase of bacterial culture development (Dps, DNA-binding protein from starved cells) studied to solve problems of increasing antibiotic resistance. Unfavorable environmental conditions lead to inhibition of bacterial cell division and transfer cells to the states of internal resource conservation. The main task for the survival of bacteria in difficult external conditions is the preservation of DNA. DNA protection under a number of stresses (starvation, oxidative, etc.) is carried out by its condensation by the DNA-binding protein Dps. In the exponential phase, the content of Dps is 60, in the stationary phase ~200 molecules per cell. The paper considers the effect of the antibiotic ciprofloxacin on this protein. The methods of modern molecular modeling were used: docking, umbrella sampling, molecular dynamics. The energy characteristics of antibiotic binding to the protein were found. The spatial distribution of small molecules relative to the protein at 28oC and 55oC was shown. It was found that the antibiotic can migrate into the protein molecules.

The Dps protein is the major DNA-binding protein of prokaryotes, which protects DNA during starvation by forming a crystalline complex. The structure of such an intracellular DNA-Dps complex is still unknown. However, the phenomenon of a decrease in the size of the Dps protein from 90 Å to 69–75 Å during the formation of a complex with DNA has been repeatedly observed, and no explanation has been given. In this work, we show that during the formation of intracellular DNA–Dps crystals, the protein transitions to another oligomeric form: from a dodecameric (of 12 monomers), which has an almost spherical shape with a diameter of 90 Å, to a trimeric (of three monomers), which has a shape close to a torus-like structure with a diameter of 70 Å and a height of 40 Å. The trimer model was obtained through the molecular dynamic modeling of the interaction of the three monomers of the Dps protein. Placement of the obtained trimer in the electron density of in vitro DNA–Dps crystal allowed for the determination of the lattice parameters of the studied crystal. This crystal model was in good agreement with the SAXS data obtained from intracellular crystals of 2-day-old Escherichia coli cells. The final crystal structure contains a DNA molecule in the through channel of the crystal structure between the Dps trimers. It was discussed that the mechanism of protein transition from one oligomeric form to another in the cell cytoplasm could be regulated by intracellular metabolites and is a simple and flexible mechanism of prokaryotic cell transition from one metabolic state to another.