TO
T. O’Donnell
Author with expertise in Particle Physics and High-Energy Collider Experiments
Achievements
Cited Author
Open Access Advocate
Key Stats
Upvotes received:
0
Publications:
11
(82% Open Access)
Cited by:
3,236
h-index:
34
/
i10-index:
62
Reputation
Biology
< 1%
Chemistry
< 1%
Economics
< 1%
Show more
How is this calculated?
Publications
0

Constraints on θ13 from a three-flavor oscillation analysis of reactor antineutrinos at KamLAND

A. Gando et al.Mar 4, 2011
We present new constraints on the neutrino oscillation parameters $/textyen Delta m^{2}_{21}$, $/textyen theta_{12}$, and $/textyen theta_{13}$ from a three-flavor analysis of solar and KamLAND data. The KamLAND data set includes data acquired following a radiopurity upgrade and amounts to a total exposure of $3.49 \textyen times 10^{32}$ target-proton-year. Under the assumption of {\textyen it CPT} invariance, a two-flavor analysis (/textyen mbox{$\textyen theta_{13} = 0$}) of the KamLAND and solar data yields the best-fit values $\textyen tan^{2} \textyen theta_{12} = 0.444^{+0.036}_{-0.030}$ and $\textyen Delta m^{2}_{21} = 7.50^{+0.19}_{-0.20} \textyen times 10^{-5} ~ {\textyen rm eV}^{2}$; a three-flavor analysis with $\textyen theta_{13}$ as a free parameter yields the best-fit values $\textyen tan^{2} \textyen theta_{12} = 0.452^{+0.035}_{-0.033}$, $\textyen Delta m^{2}_{21} = 7.50^{+0.19}_{-0.20} \textyen times 10^{-5} ~ {\textyen rm eV}^{2}$, and $\textyen sin^{2} \textyen theta_{13} = 0.020^{+0.016}_{-0.016}$. This $\textyen theta_{13}$ interval is consistent with other recent work combining the CHOOZ, atmospheric and long-baseline accelerator experiments. We also present a new global $\textyen theta_{13}$ analysis, incorporating the CHOOZ, atmospheric and accelerator data, which indicates $\textyen sin^{2} \textyen theta_{13} = 0.009^{+0.013}_{-0.007}$. A nonzero value is suggested, but only at the 79\textyen% C.L.
1

Tripeptide loop closure: a detailed study of reconstructions based on Ramachandran distributions

T. O’Donnell et al.May 23, 2021
Abstract Tripeptide loop closure (TLC) is a standard procedure to reconstruct protein backbone conformations, by solving a zero dimensional polynomial system yielding up to 16 solutions. In this work, we first show that multiprecision is required in a TLC solver to guarantee the existence and the accuracy of solutions. We then compare solutions yielded by the TLC solver against tripeptides from the Protein Data Bank. We show that these solutions are geometrically diverse (up to 3Å RMSD with respect to the data), and sound in terms of potential energy. Finally, we compare Ramachandran distributions of data and reconstructions for the three amino acids. The distribution of reconstructions in the second angular space ( φ 2 , ψ 2 ) stands out, with a rather uniform distribution leaving a central void. We anticipate that these insights, coupled to our robust implementation in the Structural Bioinformatics Library ( https://sbl.inria.fr/doc/Tripeptide_loop_closure-user-manual.html ), will boost the interest of TLC for structural modeling in general, and the generation of conformations of flexible loops in particular.
Load More