The long-standing problem of growing a commensurate crystalline oxide interface with silicon has been solved. Alkaline earth and perovskite oxides can be grown in perfect registry on the (001) face of silicon, totally avoiding the amorphous silica phase that ordinarily forms when silicon is exposed to an oxygen containing environment. The physics of the heteroepitaxy lies in establishing a sequenced transition that uniquely addresses the thermodynamics of a layer-by-layer energy minimization at the interface. A metal-oxide-semiconductor capacitor using $\mathrm{SrTiO}{}_{3}$ as an alternative to $\mathrm{SiO}{}_{2}$ yields the extraordinary result of ${t}_{\mathrm{eq}}<10\AA{}$.

Activated Protein C was found to inhibit Factor Xa initiated clotting of plasma. Activated Protein C did not inhibit prothrombin activation by Factor Xa and Ca2+ or Factor Xa, Ca2+ and lipid. However, activated Protein C did inhibit prothrombin activation by Factor Xa, Ca2+ and Factor Va or Factor Xa, Ca2+, lipid, and Factor Va. Excess Factor Va could reverse the inhibition of prothrombin activation. Incubation of Factor V with activated Protein C had little effect on Factor V activity either in the presence or absence of phospholipid. Preincubation of Factor V with activated Protein C had no effect upon the degree to which Factor V could be activated. When Factor V was activated with thrombin in the presence of activated Protein C, a rapid decline in Factor Va activity was observed. When activated Protein C was incubated with purified Factor Va in the absence of thrombin, a similar rapid decay in Factor Va activity was observed. Activated Protein C catalyzed decay of Factor Va activity was not obligately dependent on the presence of lipid. However, lipid enhanced the rate of inactivation. Analysis of sodium dodecyl sulfate gels of either Factor V or Va treated with activated Protein C indicated that activated Protein C degraded a slow migrating band of the Factor V doublet and that it also was able to degrade both the heavy and light chains of Factor Va. The results indicated that activated Protein C can inhibit Factor Xa initiated clotting by degrading Factor Va. Factor Va could be protected from activated Protein C inactivation by the presence of Factor Xa, suggesting that activated Protein C binds to Factor Va or near the Factor Xa binding site. The specificity of activated Protein C for Factor Va and the ability of Factor Xa to stabilize Factor Va may both play important functions in the regulation of blood coagulation.

The rate of inactivation of activated Factor V (Factor Va) by activated protein C can be enhanced by the addition of plasma. Plasma alone, however, had no effect upon Factor Va activity. This observation indicated that plasma may contain a cofactor for activated protein C. The cofactor activity was removed from plasma by barium citrate absorption and was eluted from the barium pellet. The cofactor activity eluted slightly ahead of prothrombin when chromatographed on quaternary aminoethyl (QAE)-Sephadex. The activity appeared to co-chromatograph with a protein that has been designated protein S. Purified cofactor-protein S had no effect upon the activity of purified bovine Factor Va either in the presence or in the absence of phospholipid. Purified cofactor-protein S caused a large enhancement in the rate of inactivation of Factor Va by activated protein C in the presence of phospholipid. These results indicate that protein S may be a cofactor for activated protein C.

Protein S enhances the rate of Factor Va inactivation by activated Protein C (Walker, F. J. (1980) J. Biol. Chem. 255, 5521-5524). The activity of protein S is saturable, appearing to interact stoichiometrically with activated Protein C. Diisopropylphosphate-modified activated Protein C reversed the effect of Protein S, further indicating that a Protein S-activated Protein C interaction is required for expression of the activity of Protein S. In the absence of phospholipid, Protein S had no effect on the rate of activated Protein C-catalyzed inactivation of Factor Va. The activity of Protein S was only expressed in the presence of phospholipid vesicles, where it appeared to increase the affinity of the inactivation system for phospholipid. Protein S had no effect upon the rate of Factor Va inactivation in the presence of saturating levels of phospholipid vesicles. The effects of Protein S on the kinetics of Factor Va inactivation corresponded with its effect on the interaction between activated Protein C and phospholipid vesicles, measured by light scattering. In the presence of Protein S, the binding of activated Protein C to phospholipid vesicles was enhanced. Protein S had no effect upon the binding on the zymogen (Protein C to phospholipid vesicles). In conclusion, the stimulatory effect of Protein S on the inactivation of Factor Va by activated Protein C can be attributed, in part, to the enhancement of the binding of activated Protein C to phospholipid vesicles.

The electronic valence state of Mn in Pb(Zr0.2Ti0.8)O{3}/La{0.8}Sr{0.2}MnO{3} multiferroic heterostructures is probed by near edge x-ray absorption spectroscopy as a function of the ferroelectric polarization. We observe a temperature independent shift in the absorption edge of Mn associated with a change in valency induced by charge carrier modulation in the La0.8Sr0.2MnO3, demonstrating the electronic origin of the magnetoelectric effect. Spectroscopic, magnetic, and electric characterization shows that the large magnetoelectric response originates from a modified interfacial spin configuration, opening a new pathway to the electronic control of spin in complex oxide materials.

Abstract The non‐volatile polarization of a ferroelectric is a promising candidate for digital memory applications. Ferroelectric capacitors have been successfully integrated with silicon electronics, where the polarization state is read out by a device based on a field effect transistor configuration. Coupling the ferroelectric polarization directly to the channel of a field effect transistor is a long‐standing research topic that has been difficult to realize due to the properties of the ferroelectric and the nature of the interface between the ferroelectric and the conducting channel. Here, we report on the fabrication and characterization of two promising capacitor‐less memory architectures.

The integration of complex oxides on silicon presents opportunities to extend and enhance silicon technology with novel electronic, magnetic, and photonic properties. Among these materials, barium titanate (BaTiO3) is a particularly strong ferroelectric perovskite oxide with attractive dielectric and electro-optic properties. Here we demonstrate nanophotonic circuits incorporating ferroelectric BaTiO3 thin films on the ubiquitous silicon-on-insulator (SOI) platform. We grow epitaxial, single-crystalline BaTiO3 directly on SOI and engineer integrated waveguide structures that simultaneously confine light and an RF electric field in the BaTiO3 layer. Using on-chip photonic interferometers, we extract a large effective Pockels coefficient of 213 ± 49 pm/V, a value more than six times larger than found in commercial optical modulators based on lithium niobate. The monolithically integrated BaTiO3 optical modulators show modulation bandwidth in the gigahertz regime, which is promising for broadband applications.