Abstract Herein, an amino‐acid‐boosted biomimetic strategy is reported that enabled the rapid encapsulation, or co‐encapsulation, of a broad range of proteins into microporous metal–organic frameworks (MOFs), with an ultrahigh loading efficiency. It relies on the accelerated formation of prenucleation clusters around proteins via a metallothionein‐like self‐assembly. The encapsulated proteins maintained their native conformations, and the structural confinement within porous MOFs endowed enzymes with excellent bioactivity, even in harsh conditions (e.g. in the presence of proteolytic or chemical agents or at high temperature). Furthermore, owing to the merits of nondestructive and protein surface charge‐independent encapsulation, the feasibility of this biomimetic strategy for biostorage, enzyme cascades, and biosensing was also verified. It is believed that this convenient and versatile encapsulation strategy has great promise in the important fields of biomedicine, catalysis, and biosensing.

Abstract Embedding an enzyme within a MOF as exoskeleton (enzyme@MOF) offers new opportunities to improve the inherent fragile nature of the enzyme, but also to impart novel biofunctionality to the MOF. Despite the remarkable stability achieved for MOF‐embedded enzymes, embedding patterns and conversion of the enzymatic biofunctionality after entrapment by a MOF have only received limited attention. Herein, we reveal how embedding patterns affect the bioactivity of an enzyme encapsulated in ZIF‐8. The enzyme@MOF can maintain high activity when the encapsulation process is driven by rapid enzyme‐triggered nucleation of ZIF‐8. When the encapsulation is driven by slow coprecipitation and the enzymes are not involved in the nucleation of ZIF‐8, enzyme@MOF tends to be inactive owing to unfolding and competing coordination caused by the ligand, 2‐methyl imidazole. These two embedding patterns can easily be controlled by chemical modification of the amino acids of the enzymes, modulating their biofunctionality.

Artificial photosynthesis represents a sustainable strategy for accessing high-value chemicals; however, the conversion efficiency is significantly limited by its difficulty in the cycle of coenzymes such as NADH. In this study, we report a series of isostructural triazine covalent organic frameworks (COFs) and explore their N-substituted microenvironment-dependent photocatalytic activity for NADH regeneration. We discovered that the rational alteration of N-heterocyclic species, which are linked to the triazine center through an imine linkage, can significantly regulate both the electron band structure and planarity of a COF layer. This results in different separation efficiencies of the photoinduced electron-hole pairs and electron transfer behavior within and between individual layers. The optimal COF catalyst herein achieves an NADH regeneration capacity of 89% within 20 min, outperforming most of the reported nanomaterial photocatalysts. Based on this, an artificial photosynthesis system is constructed for the green synthesis of a high-value compound,

Developing efficient technologies to eliminate or degrade contaminants is paramount for environmental protection. Biocatalytic decontamination offers distinct advantages in terms of selectivity and efficiency; however, it still remains challenging when applied in complex environmental matrices. The main challenge originates from the instability and difficult-to-separate attributes of fragile enzymes, which also results in issues of compromised activity, poor reusability, low cost-effectiveness, etc. One viable solution to harness biocatalysis in complex environments is known as enzyme immobilization, where a flexible enzyme is tightly fixed in a solid carrier. In the case where a reticular crystal is utilized as the support, it is feasible to engineer next-generation biohybrid catalysts functional in complicated environmental media. This can be interpreted by three aspects: (1) the highly crystalline skeleton can shield the immobilized enzyme against external stressors. (2) The porous network ensures the high accessibility of the interior enzyme for catalytic decontamination. And (3) the adjustable and unambiguous structure of the reticular framework favors in-depth understanding of the interfacial interaction between the framework and enzyme, which can in turn guide us in designing highly active biocomposites. This Review aims to introduce this emerging biocatalysis technology for environmental decontamination involving pollutant degradation and greenhouse gas (carbon dioxide) conversion, with emphasis on the enzyme immobilization protocols and diverse catalysis principles including single enzyme catalysis, catalysis involving enzyme cascades, and photoenzyme-coupled catalysis. Additionally, the remaining challenges and forward-looking directions in this field are discussed. We believe that this Review may offer a useful biocatalytic technology to contribute to environmental decontamination in a green and sustainable manner and will inspire more researchers at the intersection of the environment science, biochemistry, and materials science communities to co-solve environmental problems.

Integrating enzymes with reticular frameworks offers promising avenues for access to functionally tailorable biocatalysis. This Minireview explores recent advances in enzyme‐reticular frameworks hybrid biocomposites, focusing on the utilization of porous reticular frameworks, including metal‐organic frameworks, covalent‐organic frameworks, and hydrogen‐bonded organic frameworks, to regulate the reactivity of an enzyme encapsulated inside mainly by pore infiltration and in situ encapsulation strategies. We highlight how pore engineering and host‐guest interfacial interactions within reticular frameworks create tailored microenvironments that substantially impact the mass transfer and enzyme’s conformation, leading to biocatalytic rate enhancement, or imparting enzyme with non‐native biocatalytic functions including substrate‐selectivity and new activity. Additionally, the feasibility of leveraging framework’s photothermal effect to optimize local reaction temperature and photoelectric effect to elicit diverse photoenzyme‐coupled reactions are also detailed summarized, which can expand the functional repertoire of biocatalytic transformations under lighting. This Minireview underscores the potential of reticular framework as tunable and reliable platforms to govern biocatalysis, offering pathways for engineering sustainable, efficient, and selective biocatalytic reactors in pharmaceutical, environmental, and energy‐related applications.

Integrating enzymes with reticular frameworks offers promising avenues for access to functionally tailorable biocatalysis. This Minireview explores recent advances in enzyme‐reticular frameworks hybrid biocomposites, focusing on the utilization of porous reticular frameworks, including metal‐organic frameworks, covalent‐organic frameworks, and hydrogen‐bonded organic frameworks, to regulate the reactivity of an enzyme encapsulated inside mainly by pore infiltration and in situ encapsulation strategies. We highlight how pore engineering and host‐guest interfacial interactions within reticular frameworks create tailored microenvironments that substantially impact the mass transfer and enzyme’s conformation, leading to biocatalytic rate enhancement, or imparting enzyme with non‐native biocatalytic functions including substrate‐selectivity and new activity. Additionally, the feasibility of leveraging framework’s photothermal effect to optimize local reaction temperature and photoelectric effect to elicit diverse photoenzyme‐coupled reactions are also detailed summarized, which can expand the functional repertoire of biocatalytic transformations under lighting. This Minireview underscores the potential of reticular framework as tunable and reliable platforms to govern biocatalysis, offering pathways for engineering sustainable, efficient, and selective biocatalytic reactors in pharmaceutical, environmental, and energy‐related applications.