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Martin Jespersen
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BepiPred-2.0: improving sequence-based B-cell epitope prediction using conformational epitopes

Martin Jespersen et al.Apr 20, 2017
Antibodies have become an indispensable tool for many biotechnological and clinical applications. They bind their molecular target (antigen) by recognizing a portion of its structure (epitope) in a highly specific manner. The ability to predict epitopes from antigen sequences alone is a complex task. Despite substantial effort, limited advancement has been achieved over the last decade in the accuracy of epitope prediction methods, especially for those that rely on the sequence of the antigen only. Here, we present BepiPred-2.0 (http://www.cbs.dtu.dk/services/BepiPred/), a web server for predicting B-cell epitopes from antigen sequences. BepiPred-2.0 is based on a random forest algorithm trained on epitopes annotated from antibody-antigen protein structures. This new method was found to outperform other available tools for sequence-based epitope prediction both on epitope data derived from solved 3D structures, and on a large collection of linear epitopes downloaded from the IEDB database. The method displays results in a user-friendly and informative way, both for computer-savvy and non-expert users. We believe that BepiPred-2.0 will be a valuable tool for the bioinformatics and immunology community.
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NetSurfP‐2.0: Improved prediction of protein structural features by integrated deep learning

Michael Klausen et al.Feb 20, 2019
Abstract The ability to predict local structural features of a protein from the primary sequence is of paramount importance for unraveling its function in absence of experimental structural information. Two main factors affect the utility of potential prediction tools: their accuracy must enable extraction of reliable structural information on the proteins of interest, and their runtime must be low to keep pace with sequencing data being generated at a constantly increasing speed. Here, we present NetSurfP‐2.0, a novel tool that can predict the most important local structural features with unprecedented accuracy and runtime. NetSurfP‐2.0 is sequence‐based and uses an architecture composed of convolutional and long short‐term memory neural networks trained on solved protein structures. Using a single integrated model, NetSurfP‐2.0 predicts solvent accessibility, secondary structure, structural disorder, and backbone dihedral angles for each residue of the input sequences. We assessed the accuracy of NetSurfP‐2.0 on several independent test datasets and found it to consistently produce state‐of‐the‐art predictions for each of its output features. We observe a correlation of 80% between predictions and experimental data for solvent accessibility, and a precision of 85% on secondary structure 3‐class predictions. In addition to improved accuracy, the processing time has been optimized to allow predicting more than 1000 proteins in less than 2 hours, and complete proteomes in less than 1 day.
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NetSurfP-2.0: improved prediction of protein structural features by integrated deep learning

Michael Klausen et al.Apr 30, 2018
The ability to predict a protein's local structural features from the primary sequence is of paramount importance for unravelling its function if no solved structures of the protein or its homologs are available. Here we present NetSurfP-2.0 (http://services.bioinformatics.dtu.dk/service.php?NetSurfP-2.0), an updated and extended version of the tool that can predict the most important local structural features with unprecedented accuracy and run-time. NetSurfP-2.0 is sequence-based and uses an architecture composed of convolutional and long short-term memory neural networks trained on solved protein structures. Using a single integrated model, NetSurfP-2.0 predicts solvent accessibility, secondary structure, structural disorder, interface residues and backbone dihedral angles for each residue of the input sequences. We assessed the accuracy of NetSurfP-2.0 on several independent validation datasets and found it to consistently produce state-of-the-art predictions for each of its output features. In addition to improved prediction accuracy the processing time has been optimized to allow predicting more than 1,000 proteins in less than 2 hours, and complete proteomes in less than 1 day.