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Dylan Tomares
Author with expertise in Regulation of RNA Processing and Function
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RNase E biomolecular condensates stimulate PNPase activity

Micky Collins et al.Jun 6, 2022
Abstract Bacterial Ribonucleoprotein bodies (BR-bodies) play an essential role in organizing RNA degradation via liquid-liquid phase separation in the cytoplasm of bacteria. BR-bodies mediate multi-step mRNA decay through the concerted activity of the endoribonuclease RNase E coupled with the 3’-5’ exonuclease Polynucleotide Phosphorylase (PNPase). Our past in vivo studies indicated that the loss of PNPase recruitment into BR-bodies led to a significant build-up of RNA decay intermediates in Caulobacter crescentus . We reconstituted RNase E’s C-terminal domain together with PNPase to understand how RNase E biomolecular condensates can tailor the functions of PNPase. We found that PNPase catalytic activity is accelerated when colocalized with the RNase E biomolecular condensates. In contrast, disruption of the RNase E-PNPase protein-protein interaction led to a loss of PNPase recruitment into the BR-bodies and a loss of ribonuclease rate enhancement. We also found that BR-bodies could enhance the decay of select RNA substrates, as we observed a 3.4-fold enhancement of polyadenylic acid (poly(A)) degradation and no impact upon poly(U) degradation. Our investigation into the origins of the 3.4-fold rate enhancement for poly(A) decay indicates a combination of scaffolding and mass action effects impact due to the concentrated biomolecular condensate environment accelerating RNA decay. Consistent with our past in vivo work, these studies suggest BR-bodies are sites of accelerated RNA decay that can shape the available transcriptome.
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Scaffold-scaffold interactions regulate cell polarity in a bacterium

Wei Zhao et al.Aug 23, 2020
Abstract The localization of two biochemically distinct signaling hubs at opposite cell poles provides the foundation for asymmetric cell division in Caulobacter crescentus . Here we identify an interaction between the scaffolds PodJ and PopZ that regulates the assembly of the new cell pole signaling complex. Time-course imaging of a mCherry-sfGFP-PopZ fluorescent timer throughout the cell cycle revealed that existing PopZ resides at the old cell pole while newly translated PopZ accumulates at the new cell pole. Our studies suggest that interactions between PodJ and PopZ promotes the sequestration of older PopZ and robust accumulation of newl PopZ at the new cell pole. Elimination of the PodJ-PopZ interaction impacts PopZ client proteins, leading to chromosome segregation defects in one-third of cells. Additionally, this PopZ-PodJ interaction is crucial for anchoring PodJ and preventing PodJ extracellular loss at the old cell pole through unknown mechanism. Therefore, segregation of PopZ protein at the old pole and recruitment of newly translated PopZ at the new pole via the PodJ scaffold ensures stringent inheritance and maintenance of the polarity axis within dividing C. crescentu s cells.