A novel coronavirus [severe acute respiratory syndrome-coronavirus 2 (SARS-CoV-2)] outbreak has caused a global coronavirus disease 2019 (COVID-19) pandemic, resulting in tens of thousands of infections and thousands of deaths worldwide. The RNA-dependent RNA polymerase [(RdRp), also named nsp12] is the central component of coronaviral replication and transcription machinery, and it appears to be a primary target for the antiviral drug remdesivir. We report the cryo-electron microscopy structure of COVID-19 virus full-length nsp12 in complex with cofactors nsp7 and nsp8 at 2.9-angstrom resolution. In addition to the conserved architecture of the polymerase core of the viral polymerase family, nsp12 possesses a newly identified β-hairpin domain at its N terminus. A comparative analysis model shows how remdesivir binds to this polymerase. The structure provides a basis for the design of new antiviral therapeutics that target viral RdRp.

The further enhancement of high-rate capabilities for all solid-state lithium secondary batteries is reported. A LiNbO3 layer of nanometer thickness was interposed between LiCoO2 and sulfide solid electrolyte as buffer layer. This greatly reduced the interfacial resistance in the cathode and enhanced the high-rate capabilities of solid-state lithium batteries, providing good prospects for practical application of lithium secondary batteries free from safety issues.

Abstract To date, an effective therapeutic treatment that confers strong attenuation toward coronaviruses (CoVs) remains elusive. Of all the potential drug targets, the helicase of CoVs is considered to be one of the most important. Here, we first present the structure of the full-length Nsp13 helicase of SARS-CoV (SARS-Nsp13) and investigate the structural coordination of its five domains and how these contribute to its translocation and unwinding activity. A translocation model is proposed for the Upf1-like helicase members according to three different structural conditions in solution characterized through H/D exchange assay, including substrate state (SARS-Nsp13-dsDNA bound with AMPPNP), transition state (bound with ADP-AlF4−) and product state (bound with ADP). We observed that the β19–β20 loop on the 1A domain is involved in unwinding process directly. Furthermore, we have shown that the RNA dependent RNA polymerase (RdRp), SARS-Nsp12, can enhance the helicase activity of SARS-Nsp13 through interacting with it directly. The interacting regions were identified and can be considered common across CoVs, which provides new insights into the Replication and Transcription Complex (RTC) of CoVs.

Interfaces between LiCoO2 and sulfide solid electrolytes were modified in order to enhance the high-rate capability of solid-state lithium batteries. Thin films of oxide solid electrolytes, Li4Ti5O12, LiNbO3, and LiTaO3, were interposed at the interfaces as buffer layers. Changes in the high-rate performance upon heat treatment revealed that the buffer layer should be formed at low temperature to avoid thermal diffusion of the elements. Buffer layers of LiNbO3 and LiTaO3 can be formed at low temperature for the interfacial modification, because they show high ionic conduction in their amorphous states, and so are more effective than Li4Ti5O12 for high-power densities.

A green recycling process was designed and used to recycle spent LiCoO₂ batteries, and the recycled LiCoO₂ was regenerated after the solid state synthesis with Li₂CO₃.

Extensive use of LiFePO₄ batteries will afford a lot of spent LiFePO₄ batteries, which cannot be recycled properly by using traditional processes at present.

In this review, the design principles, formation mechanism and recent advances in co-precipitation preparation core–shell and concentration-gradient cathodes for advanced LIBs are summarized. The remaining challenges and possible solutions are also discussed.

Abstract A novel coronavirus (2019-nCoV) outbreak has caused a global pandemic resulting in tens of thousands of infections and thousands of deaths worldwide. The RNA-dependent RNA polymerase (RdRp, also named nsp12), which catalyzes the synthesis of viral RNA, is a key component of coronaviral replication/transcription machinery and appears to be a primary target for the antiviral drug, remdesivir. Here we report the cryo-EM structure of 2019-nCoV full-length nsp12 in complex with cofactors nsp7 and nsp8 at a resolution of 2.9-Å. Additional to the conserved architecture of the polymerase core of the viral polymerase family and a nidovirus RdRp-associated nucleotidyltransferase (NiRAN) domain featured in coronaviral RdRp, nsp12 possesses a newly identified β-hairpin domain at its N-terminal. Key residues for viral replication and transcription are observed. A comparative analysis to show how remdesivir binds to this polymerase is also provided. This structure provides insight into the central component of coronaviral replication/transcription machinery and sheds light on the design of new antiviral therapeutics targeting viral RdRp. One Sentence Summary Structure of 2019-nCov RNA polymerase.