Differential screening of a cDNA library constructed from human umbilical vein endothelial cells exposed for 1 h to interleukin-1s (IL-1s) has led to the identification of a novel gene (PTX3) related to pentaxins (C-reactive protein and serum amyloid P component in man), a subclass of acute phase proteins.Sequencing of the full-length cDNA clone and RNase mapping revealed that the PTX3 transcript is 1861 base pairs long and has a unique transcription start site.The predicted protein sequence of 381 amino acids is highly similar to pentaxins in its COOH-terminal half where it also contains a typical 8-amino acid "pentaxin signature'' sequence.The NH2-terminal half of PTX3 shows no similarity to any known protein sequence and initiates with a putative signal peptide indicating that PTX3 is secreted.The genome of PTX3 is organized into three exons.Interestingly, the region of homology between PTX3 and pentaxins corresponds to the third PTX3 exon.The PTX3 gene has been localized on human chromosome 3 band q25 by Southern blots of somatic cell hybrids and by in situ hybridization.The PTX3 mRNA is induced in endothelial, hepatic, and fibroblastic cells by IL-10 and tumor necrosis factor a but not by IL-6 and interferon-y.PTX3 may represent a novel marker of inflammatory reactions, particularly those involving the vessel wall.C-reactive protein (CRP)' and serum amyloid P component (SAP) are plasma proteins that show a high degree of sequence similarity and belong to the pentaxin or pentraxin family,' so

Abstract Microplastics pose risks to marine organisms through ingestion, entanglement, and as carriers of toxic additives and environmental pollutants. Plastic pre-production pellet leachates have been shown to affect the development of sea urchins and, to some extent, mussels. The extent of those developmental effects on other animal phyla remains unknown. Here, we test the toxicity of environmental mixed nurdle samples and new PVC pellets for the embryonic development or asexual reproduction by regeneration of animals from all the major animal superphyla (Lophotrochozoa, Ecdysozoa, Deuterostomia and Cnidaria). Our results show diverse, concentration-dependent impacts in all the species sampled for new pellets, and for molluscs and deuterostomes for environmental samples. Embryo axial formation, cell specification and, specially, morphogenesis seem to be the main processes affected by plastic leachate exposure. Our study serves as a proof of principle for the potentially catastrophic effects that increasing plastic concentrations in the oceans and other ecosystems can have across animal populations from all major animal superphyla.

Summary The structural and functional unit of the Golgi apparatus is the stack, formed by piled membranous cisternae 1,2 . Among eukaryotes the number of stacks ranges from one to several copies per cell 3 . When present in multiple copies, the Golgi is observed in two arrangements: stacks either remain separated or link into a centralized structure referred to as the “ribbon”, after its description by Camillo Golgi 4 . This Golgi architecture is considered to be restricted to vertebrate cells and its biological functions remain unclear 3,5–9 . Here we show that the ribbon-like Golgi organization is instead present in the cells of several animals belonging to the cnidarian and bilaterian clades, implying its appearance in their common ancestor. We hypothesize a possible scenario driving this structural innovation. The Golgi Reassembly and Stacking Proteins, GRASPs, are central to the formation of the mammalian Golgi ribbon by mediating stack tethering 10–15 . To link the stacks, GRASPs must be correctly oriented on Golgi membranes through dual anchoring including myristoylation and interaction with a protein partner of the Golgin class 16,17 . We propose that the evolution of binding of Golgin-45 to GRASP led to Golgi stack tethering and the appearance of the ribbon-like organization. This hypothesis is supported by AlphaFold2 modelling of Golgin-45/GRASP complexes of animals and their closest unicellular relatives. Early evolution and broad conservation of the ribbon-like Golgi architecture imply its functional importance in animal cellular physiology. We anticipate that our findings will stimulate a wave of new studies on the so far elusive biological roles of this Golgi arrangement. Graphical abstract