High-purity aligned multi-walled carbon nanotubes (MWNTs) were synthesized through the catalytic decomposition of a ferrocene–xylene mixture at ∼675°C in a quartz tube reactor and over quartz substrates, with a conversion of ∼25% of the total hydrocarbon feedstock. Under the experimental conditions used, scanning electron microscope images reveal that the MWNT array grows perpendicular to the quartz substrates at an average growth rate of ∼25 μm/h. A process of this nature which does not require preformed substrates, and which operates at atmospheric pressure and moderate temperatures, could be scaled up for continuous or semi-continuous production of MWNTs.

The dispersion of nanotubes in polymer matrices has been investigated as a means of deriving new and advanced engineering materials. These composite materials have been formed into fibers and thin films and their mechanical and electrical properties determined. The nanotube concentration at which conductivity was initiated (the percolation threshold) varied with host polymer. In poly(propylene), this was as low as 0.05 vol.-%, while higher concentrations were required for polystyrene and particularly for ABS. There was a small increase in elastic modulus and decrease in tensile strength at low nanotube loading, but as the concentration was increased there was a progressive increase in both strength and stiffness.

Chemical vapor deposition (CVD) is the most promising synthesis route for economically producing large quantities of carbon nanotubes. We have developed a low-cost CVD process for the continuous production of aligned multiwall carbon nanotubes (MWNTs). Here we report the effects of reactor temperature, reaction time, and carbon partial pressure on the yield, purity, and size of the MWNTs produced. A simple method for purifying and healing structural defects in the nanotubes is described. The dispersion of nanotubes in polymer matrices has been investigated as a means of deriving new and advanced engineering materials. These composite materials have been formed into fibers and thin films and their mechanical and electrical properties determined.

Thermogravimetric analysis (TGA) has demonstrated that multiwalled nanotubes (MWNTs) annealed at 2200 to 2800 °C are more air stable than as-produced MWNTs, diamond, graphite, and annealed diamond. The annealed MWNTs are similar in stability to annealed graphite. Defect sites along the walls and at the ends of the raw MWNTs facilitate the thermal oxidative destruction of the nanotubes. Thermal annealing removes these defects, thereby providing MWNTs with enhanced air stability.

In this work, we present a systematic study of the effects of graphitization on the structural perfection of multiwalled carbon nanotubes. High purity nanotubes were produced by a low temperature CVD method and subsequently annealed at temperatures between 1600 and 3000°C. The nanotubes were characterized for chemical purity, interlayer spacing, and defect healing. The graphitization procedure was found to remove residual metal catalyst in the nanotubes and reduce the wall defects as reflected in a reduced interlayer spacing between the graphene shells. Graphitization presents a low-cost, commercially viable method of purifying and ordering multiwall carbon nanotubes.

Human immunodeficiency virus (HIV)-1 is shown here to depend on the recruitment to the HIV-1 capsid of specific cofactors involved in orchestrating nuclear entry and targeting; when these capsid–cofactor interactions are prevented either by virus mutation, cofactor depletion or pharmacological inhibition of cofactor recruitment, viral DNA can be detected by innate immune sensors. Remarkably, human immunodeficiency virus (HIV)-1 infects macrophages — immune cells that are equipped to detect pathogens and mediate innate immune responses — without stimulating innate immunity. Greg Towers and colleagues now show that this depends on the recruitment to the HIV-1 capsid of specific cofactors that are involved in orchestrating nuclear entry and targeting. When these capsid–cofactor interactions are prevented either by virus mutation, cofactor depletion or pharmacological inhibition of cofactor recruitment, viral DNA can be detected by innate immune sensors, including cyclic GMP-AMP synthase. Human immunodeficiency virus (HIV)-1 is able to replicate in primary human macrophages without stimulating innate immunity despite reverse transcription of genomic RNA into double-stranded DNA, an activity that might be expected to trigger innate pattern recognition receptors. We reasoned that if correctly orchestrated HIV-1 uncoating and nuclear entry is important for evasion of innate sensors then manipulation of specific interactions between HIV-1 capsid and host factors that putatively regulate these processes should trigger pattern recognition receptors and stimulate type 1 interferon (IFN) secretion. Here we show that HIV-1 capsid mutants N74D and P90A, which are impaired for interaction with cofactors cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 (CPSF6) and cyclophilins (Nup358 and CypA), respectively1,2, cannot replicate in primary human monocyte-derived macrophages because they trigger innate sensors leading to nuclear translocation of NF-κB and IRF3, the production of soluble type 1 IFN and induction of an antiviral state. Depletion of CPSF6 with short hairpin RNA expression allows wild-type virus to trigger innate sensors and IFN production. In each case, suppressed replication is rescued by IFN-receptor blockade, demonstrating a role for IFN in restriction. IFN production is dependent on viral reverse transcription but not integration, indicating that a viral reverse transcription product comprises the HIV-1 pathogen-associated molecular pattern. Finally, we show that we can pharmacologically induce wild-type HIV-1 infection to stimulate IFN secretion and an antiviral state using a non-immunosuppressive cyclosporine analogue. We conclude that HIV-1 has evolved to use CPSF6 and cyclophilins to cloak its replication, allowing evasion of innate immune sensors and induction of a cell-autonomous innate immune response in primary human macrophages.

Single walled carbon nanotubes (SWNTs) were dispersed in isotropic petroleum pitch matrices to form nanotube composite carbon fibers with enhanced mechanical and electrical properties. We find that the tensile strength, modulus, and electrical conductivity of a pitch composite fiber with 5 wt % loading of purified SWNTs are enhanced by ∼90%, ∼150%, and 340% respectively, as compared to the corresponding values in unmodified isotropic pitch fibers. These results serve to highlight the potential that exits for developing a spectrum of material properties through the selection of the matrix, nanotube dispersion, alignment, and interfacial bonding.

The HIV-1 capsid is involved in all infectious steps from reverse transcription to integration site selection, and is the target of multiple host cell and pharmacologic ligands. However, structural studies have been limited to capsid monomers (CA), and the mechanistic basis for how these ligands influence infection is not well understood. Here we show that a multi-subunit interface formed exclusively within CA hexamers mediates binding to linear epitopes within cellular cofactors NUP153 and CPSF6, and is competed for by the antiretroviral compounds PF74 and BI-2. Each ligand is anchored via a shared phenylalanine-glycine (FG) motif to a pocket within the N-terminal domain of one monomer, and all but BI-2 also make essential interactions across the N-terminal domain: C-terminal domain (NTD:CTD) interface to a second monomer. Dissociation of hexamer into CA monomers prevents high affinity interaction with CPSF6 and PF74, and abolishes binding to NUP153. The second interface is conformationally dynamic, but binding of NUP153 or CPSF6 peptides is accommodated by only one conformation. NUP153 and CPSF6 have overlapping binding sites, but each makes unique CA interactions that, when mutated selectively, perturb cofactor dependency. These results reveal that multiple ligands share an overlapping interface in HIV-1 capsid that is lost upon viral disassembly.

In 2012, preliminary guidelines were published addressing sample quality, data acquisition and reduction, presentation of scattering data and validation, and modelling for biomolecular small-angle scattering (SAS) experiments. Biomolecular SAS has since continued to grow and authors have increasingly adopted the preliminary guidelines. In parallel, integrative/hybrid determination of biomolecular structures is a rapidly growing field that is expanding the scope of structural biology. For SAS to contribute maximally to this field, it is essential to ensure open access to the information required for evaluation of the quality of SAS samples and data, as well as the validity of SAS-based structural models. To this end, the preliminary guidelines for data presentation in a publication are reviewed and updated, and the deposition of data and associated models in a public archive is recommended. These guidelines and recommendations have been prepared in consultation with the members of the International Union of Crystallography (IUCr) Small-Angle Scattering and Journals Commissions, the Worldwide Protein Data Bank (wwPDB) Small-Angle Scattering Validation Task Force and additional experts in the field.

Abstract The genome of SARS-CoV-2 (SARS2) encodes for two viral proteases (NSP3/ papain-like protease and NSP5/ 3C-like protease or major protease) that are responsible for cleaving viral polyproteins for successful replication. NSP3 and NSP5 of SARS-CoV (SARS1) are known interferon antagonists. Here, we examined whether the protease function of SARS2 NSP3 and NSP5 target proteins involved in the host innate immune response. We designed a fluorescent based cleavage assay to rapidly screen the protease activity of NSP3 and NSP5 on a library of 71 human innate immune proteins (HIIPs), covering most pathways involved in human innate immunity. By expressing each of these HIIPs with a genetically encoded fluorophore in a cell-free system and titrating in the recombinant protease domain of NSP3 or NSP5, we could readily detect cleavage of cognate HIIPs on SDS-page gels. We identified 3 proteins that were specifically and selectively cleaved by NSP3 or NSP5: IRF-3, and NLRP12 and TAB1, respectively. Direct cleavage of IRF3 by NSP3 could explain the blunted Type- I IFN response seen during SARS-CoV-2 infections while NSP5 mediated cleavage of NLRP12 and TAB1 point to a molecular mechanism for enhanced production of IL-6 and inflammatory response observed in COVID-19 patients. Surprisingly, both NLRP12 and TAB1 have each two distinct cleavage sites. We demonstrate that in mice, the second cleavage site of NLRP12 is absent. We pushed this comparative alignment of IRF-3 and NLRP12 homologs and show that the lack or presence of cognate cleavage motifs in IRF-3 and NLRP12 could contribute to the presentation of disease in cats and tigers, for example. Our findings provide an explanatory framework for in-depth studies into the pathophysiology of COVID-19 and should facilitate the search or development of more effective animal models for severe COVID-19. Finally, we discovered that one particular species of bats, David’s Myotis, possesses the five cleavage sites found in humans for NLRP12, TAB1 and IRF3. These bats are endemic from the Hubei province in China and we discuss its potential role as reservoir for the evolution of SARS1 and SASR2.