Healthy Research Rewards
ResearchHub is incentivizing healthy research behavior. At this time, first authors of open access papers are eligible for rewards. Visit the publications tab to view your eligible publications.
Got it
MC
Melanie Cobb
Author with expertise in Mammalian MAP Kinase Signaling Pathways
Achievements
Cited Author
Open Access Advocate
Key Stats
Upvotes received:
0
Publications:
33
(79% Open Access)
Cited by:
11,817
h-index:
100
/
i10-index:
249
Reputation
Biology
< 1%
Chemistry
< 1%
Economics
< 1%
Show more
How is this calculated?
Publications
0

ERK phosphorylation potentiates Elk-1-mediated ternary complex formation and transactivation.

Hendrik Gille et al.Mar 1, 1995
Research Article1 March 1995free access ERK phosphorylation potentiates Elk-1-mediated ternary complex formation and transactivation. H. Gille H. Gille Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author M. Kortenjann M. Kortenjann Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author O. Thomae O. Thomae Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author C. Moomaw C. Moomaw Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author C. Slaughter C. Slaughter Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author M.H. Cobb M.H. Cobb Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author P.E. Shaw P.E. Shaw Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author H. Gille H. Gille Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author M. Kortenjann M. Kortenjann Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author O. Thomae O. Thomae Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author C. Moomaw C. Moomaw Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author C. Slaughter C. Slaughter Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author M.H. Cobb M.H. Cobb Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author P.E. Shaw P.E. Shaw Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. Search for more papers by this author Author Information H. Gille1, M. Kortenjann1, O. Thomae1, C. Moomaw1, C. Slaughter1, M.H. Cobb1 and P.E. Shaw1 1Max-Planck-Institut für Immunbiologie, Spemann Laboratories, Freiburg, Germany. The EMBO Journal (1995)14:951-962https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1995.tb07076.x PDFDownload PDF of article text and main figures. ToolsAdd to favoritesDownload CitationsTrack CitationsPermissions ShareFacebookTwitterLinked InMendeleyWechatReddit Figures & Info Induction of the human c-fos proto-oncogene by mitogens depends on the formation of a ternary complex by p62TCF with the serum response factor (SRF) and the serum response element (SRE). We demonstrate that Elk-1, a protein closely related to p62TCF in function, is a nuclear target of two members of the MAP kinase family, ERK1 and ERK2. Phosphorylation of Elk-1 increases the yield of ternary complex in vitro. At least five residues in the C-terminal domain of Elk-1 are phosphorylated upon growth factor stimulation of NIH3T3 cells. These residues are also phosphorylated by purified ERK1 in vitro, as determined by a combination of phosphopeptide sequencing and 2-D peptide mapping. Conversion of two of these phospho-acceptor sites to alanine impairs the formation of ternary complexes by the resulting Elk-1 proteins. Removal of these serine residues also drastically diminishes activation of the c-fos promoter in epidermal growth factor-treated cells. Analogous mutations at other sites impair activation to a lesser extent without affecting ternary complex formation in vitro. Our results indicate that phosphorylation regulates ternary complex formation by Elk-1, which is a prerequisite for the manifestation of its transactivation potential at the c-fos SRE. Previous ArticleNext Article Volume 14Issue 51 March 1995In this issue RelatedDetailsLoading ...
0
Citation661
0
Save
0

Phosphorylation activates the insulin receptor tyrosine protein kinase.

O Rosen et al.Jun 1, 1983
Preparations of insulin receptor from cultured 3T3-L1 adipocytes and human placenta previously was found to catalyze the phosphorylation of the 90,000-dalton component of the insulin receptor on tyrosine residues. This insulin-dependent phosphorylation has now been shown to coincide with the generation of an activated, insulin-independent, receptor protein kinase. Activation is dependent upon ATP, divalent cations (Mg2+ and Mn2+), and insulin (half-maximal activation occurs at 6-8 nM insulin). The time required for activation is consistent with that needed for insulin-dependent self-phosphorylation of the receptor present in eluates from wheat germ lectin-agarose columns and in preparations of affinity-purified placental receptor. Activation proceeds unabated in the presence of soybean trypsin inhibitor at 0.1 mg/ml and the activated, insulin-independent, protein kinase sediments in 5-20% sucrose gradients at the same position as the unmodified receptor. Under steady-state conditions, the phosphorylated receptor binds insulin in the same fashion as the unmodified receptor. It is proposed that the self-phosphorylated form of the receptor is the insulin-activated protein kinase that catalyzes the phosphorylation of exogenous protein and peptide substrates. A corollary of this hypothesis is that enzymatic dephosphorylation may be essential for reversibly terminating the activity of the insulin-receptor protein kinase.
0

Regulation and properties of extracellular signal-regulated protein kinases 1 and 2 in vitro.

David Robbins et al.Mar 1, 1993
Extracellular signal-regulated protein kinases (ERK) 1 and 2 and mutants of each were expressed in bacteria with a hexahistidine tag and purified using nickel-chelate chromatography. Basal activity of wild type ERK2 was approximately 2 nmol/min/mg. Self-catalyzed phosphorylation occurred in vitro on the major physiological site of tyrosine phosphorylation in an intramolecular reaction. Rabbit muscle ERK activator activated ERK2 500-1000-fold up to a specific activity (approximately 2 mumol/min/mg) approximating that of ERK1 purified from stimulated cells (Boulton, T.G., Gregory, J.S., and Cobb, M.H. (1991) Biochemistry 30, 278-286). ERK1 could also be activated by the ERK activator to the same extent. Mutants lacking the major site of tyrosine phosphorylation were autophosphorylated at a greatly reduced rate and were no longer highly activated by the ERK kinase. Mutants lacking the major site of threonine phosphorylation were autophosphorylated at the same or an enhanced rate, but the kinase activity of these mutants depended on the residue used to replace the threonine. Replacement by glutamate rendered the kinase capable of being activated by ERK activator, while replacement by alanine did not. Thus, the carboxyl group of glutamate can provide at least some of the features introduced by phosphothreonine in activated ERKs.
Load More