The cost of photovoltaic power can be reduced with organic solar concentrators. These are planar waveguides with a thin-film organic coating on the face and inorganic solar cells attached to the edges. Light is absorbed by the coating and reemitted into waveguide modes for collection by the solar cells. We report single- and tandem-waveguide organic solar concentrators with quantum efficiencies exceeding 50% and projected power conversion efficiencies as high as 6.8%. The exploitation of near-field energy transfer, solid-state solvation, and phosphorescence enables 10-fold increases in the power obtained from photovoltaic cells, without the need for solar tracking.

Abstract In bacteria and archaea, tripartite ATP-independent periplasmic (TRAP) transporters uptake essential carboxylate- and sulfonate-containing nutrients into the cytoplasm. Unlike other secondary active transporters, TRAP transporters cannot receive their substrates directly, but do so indirectly via a secreted soluble substrate-binding protein. How a sodium-driven secondary active transporter is strictly coupled to a passenger-carrying substrate-binding domain is poorly understood. Here, we report the cryo-EM structure of the sialic acid TRAP transporter SiaQM from Photobacterium profundum at 2.97 Å resolution. SiaM has 12-TMs that come together to form a “transport” domain and a “scaffold” domain, with the transport domain consisting of helical hairpins as seen in the sodium-coupled elevator transporter VcINDY. Interestingly, the SiaQ protein forms intimate contacts with SiaM to extend the size of the scaffold domain, indicating TRAP transporters may operate as monomers, rather than the typically observed oligomers. We have identified the Na + and sialic acid binding sites in SiaM and confirmed a strict dependence on the substrate-binding protein SiaP for uptake. We have determined the SiaP crystal structure that, together with co-evolution driven docking studies, provides a molecular basis for how sialic acid is delivered to the SiaQM transporter complex. We conclude that TRAP proteins are conceptually a marriage between an ABC importer and a secondary active transporter, which we describe herein as an ‘elevator-with-an-operator’ mechanism.

Abstract The ubiquitin conjugating E2 enzymes play a central role in ubiquitin transfer. Disruptions to the ubiquitin system are implicated in multiple diseases and as a result, molecules that modulate the activity of the ubiquitin system are of interest. E2 enzyme function is reliant on interactions with partner proteins and disruption of these is an effective way of modulating activity. Here, we report the discovery of ubiquitin variants (UbVs) that inhibit the E2 enzyme, Ube2d2 (UbcH5b). The six UbVs identified inhibit ubiquitin chain building, and structural and biophysical characterisation of two of these demonstrate they bind to Ube2d2 with low micromolar affinity and high specificity within the Ube2d family of E2 enzymes. Both characterised UbVs bind at a site that overlaps with E1 binding, while the more inhibitory UbV blocks a critical non-covalent ubiquitin binding site on the E2 enzyme. The discovery of novel protein-based ubiquitin derivatives that inhibit protein-protein interactions is an important step towards discovery of small molecules that inhibit the activity of E2 enzymes. Furthermore, the specificity of the UbVs within the Ube2d family suggests that it may be possible to develop tools to selectively inhibit highly related E2 enzymes.

Abstract Tripartite ATP-independent periplasmic (TRAP) transporters are secondary-active transporters that receive their substrates via a soluble binding protein to move bioorganic acids across bacterial or archaeal cell membranes. Recent cryo-EM structures of TRAP transporters provide a broad framework to understand how they work, but the mechanistic details of transport are not yet defined. Here we report the cryo-EM structure of the Haemophilus influenzae N -acetylneuraminate TRAP transporter ( Hi SiaQM) at 2.99 Å resolution (extending to 2.2 Å at the core), revealing new features. The improved resolution (the previous Hi SiaQM structure is 4.7 Å resolution) permits accurate assignment of two Na + sites and the architecture of the substrate binding site, consistent with mutagenic and functional data. Moreover, rather than a monomer, the Hi SiaQM structure is a homodimer. We observe lipids at the dimer interface, as well as a lipid trapped within the fusion that links the SiaQ and SiaM subunits. We show that the affinity ( K D ) for the complex between the soluble Hi SiaP protein and Hi SiaQM is in the micromolar range and that a related SiaP can bind Hi SiaQM. This work provides key data that enhances our understanding of the ‘elevator-with-an-operator’ mechanism of TRAP transporters.

Tripartite ATP-independent periplasmic (TRAP) transporters are analogous to ABC transporters in that they use a substrate-binding proteins to scavenge metabolites (e.g., N-acetylneuraminate) and deliver them to the membrane components for import. TRAP substrate-binding proteins are thought to bind the substrate using a two-state (open and closed) induced-fit mechanism. We solved the structure of the TRAP N-acetylneuraminate substrate-binding protein from Aggregatibacter actinomycetemcomitans (AaSiaP) in both the open ligand-free and closed liganded conformations. Surprisingly, we also observed an intermediate conformation, where AaSiaP is mostly closed and is bound to a non-cognate ligand, acetate, which hints at how N- acetylneuraminate binding stabilises a fully closed state. AaSiaP preferentially binds N- acetylneuraminate (KD = 0.4 μM) compared to N-glycolylneuraminate (KD = 4.4 μM), which is explained by the closed-N-acetylneuraminate bound structure. Small-angle X-ray scattering data alongside molecular dynamics simulations suggest the AaSiaP adopts a more open state in solution than in crystal. However, the open unliganded conformation can also sample closed conformations. Molecular dynamics simulations also demonstrate the importance of water molecules for stabilising the closed conformation. Although our data is consistent with an induced fit model of binding, it is likely that the open unliganded conformation encompasses multiple states capable of binding substrate. The mechanism by which the ligand is released for import remains to be determined.