In recent years, significant advancements have been observed in the domain of Natural Language Processing(NLP) with the introduction of pre-trained foundational models, paving the way for utilizing similar AI technologies to interpret the language of biology. In this research, we introduce “LucaOne”, a novel pre-trained foundational model designed to integratively learn from the genetic and proteomic languages, encapsulating data from 169,861 species en-compassing DNA, RNA, and proteins. This work illuminates the potential for creating a biological language model aimed at universal bioinformatics appli-cation. Remarkably, through few-shot learning, this model efficiently learns the central dogma of molecular biology and demonstrably outperforms com-peting models. Furthermore, in tasks requiring inputs of DNA, RNA, proteins, or a combination thereof, LucaOne exceeds the state-of-the-art performance using a streamlined downstream architecture, thereby providing empirical ev-idence and innovative perspectives on the potential of foundational models to comprehend complex biological systems.

Whether differences in regulation of protein metabolism and regeneration are involved in the different phenotypic adaptation mechanisms of muscle hypertrophy and atrophy in hibernators? Two fast-type muscles (diaphragm and gastrocnemius) in summer active and hibernating Daurian ground squirrels were selected to detect changes in cross-sectional area (CSA), fiber type distribution, and protein expression indicative of protein synthesis metabolism (protein expression of P-Akt, P-mTORC1, P-S6K1, and P-4E-BP1), protein degradation metabolism (MuRF1, atrogin-1, calpain-1, calpain-2, calpastatin, desmin, troponin T, Beclin1, and LC3-II), and muscle regeneration (MyoD, myogenin, and myostatin). Results showed the CSA of the diaphragm muscle increased significantly by 26.1%, whereas the CSA of the gastrocnemius muscle decreased significantly by 20.4% in the hibernation group compared with the summer active group. Both muscles displayed a significant fast-to-slow fiber-type transition in hibernation. Our study further indicated that increased protein synthesis, decreased protein degradation, and increased muscle regeneration potential contributed to diaphragm muscle hypertrophy, whereas decreased protein synthesis, increased protein degradation, and decreased muscle regeneration potential contributed to gastrocnemius muscle atrophy. In conclusion, the differences in muscle regeneration and regulatory pattern of protein metabolism may contribute to the different adaptive changes observed in the diaphragm and gastrocnemius muscles of ground squirrels.

Abstract The molecular structure of branched-chain polyethyleneimine (PEI) was determined by 13 C NMR, which guided the reaction of the primary amine groups in the PEI molecule with IPA-protected MDI-PTMG monoisocyanate polyurethane prepolymer to prepare PEI copolymer-modified polyurethanes (PEI-PUs). The successful synthesis of the PEI-PUs was verified by 1 H NMR tests. The results of the formaldehyde adsorption test showed that the active secondary amine groups in the PEI-PU film showed high adsorption ability of formaldehyde gas at room temperature, with an absorption up to 0.804 mmol HCOH/mmol -NH-, which has the potential to be a low-VOC functional polyurethane material.

Abstract Photoreceptor connecting cilium (CC) is structurally analogous to the transition zone (TZ) of primary cilia and gates the molecular trafficking between the inner and the outer segment (OS). Retinal dystrophies with underlying CC defects are manifested in a broad array of syndromic conditions known as ciliopathies as well as non-syndromic retinal degenerations. Despite extensive studies, protein trafficking across the photoreceptor CC is largely unknown. Here we genetically inactivated mouse Tmem138 , a gene encoding a ciliary membrane protein localized to the ciliary TZ and linked to Joubert syndrome (JBTS). Germline deletion of Tmem138 abolished OS morphogenesis followed by rapid photoreceptor degeneration. Tmem138 was found localized to the photoreceptor CC and, accordingly, the molecular compartments of the CC and axoneme of the mutant photoreceptors were altered despite ciliogenesis proceeding normally at the early stage of photoreceptor development. To gain further insights into Tmem138 function in OS biogenesis, we focused on trafficking of rhodopsin, the most abundant protein of the OS. Mislocalization of rhodopsin was readily observed as early as P5 in the mutant photoreceptors prior to growth of the OS. Ablation of Tmem138 in mature rods recapitulated the molecular changes in the germline mutants, causing well-formed outer segment discs to disintegrate accompanied by mislocalization of rhodopsin in the cell body. Furthermore, Tmem138 interacted with rhodopsin, and two additional CC compartment proteins Ahi1 and Tmem231, which were both altered in the mutant photoreceptors. Taken together, these results suggest that Tmem138 has a distinct role in gating the transport of rhodopsin and likely other OS bound proteins through formation of CC transport complex(es).