ZX
Zhaowei Xu
Author with expertise in Ribosome Structure and Translation Mechanisms
Achievements
Open Access Advocate
Key Stats
Upvotes received:
0
Publications:
5
(60% Open Access)
Cited by:
1
h-index:
12
/
i10-index:
13
Reputation
Biology
< 1%
Chemistry
< 1%
Economics
< 1%
Show more
How is this calculated?
Publications
1

COVID-ONE-humoral immune: The One-stop Database for COVID-19-specific Antibody Responses and Clinical Parameters

Zhaowei Xu et al.Jul 30, 2021
Abstract Coronavirus disease 2019 (COVID-19), which is caused by SARS-CoV-2, varies with regard to symptoms and mortality rates among populations. Humoral immunity plays critical roles in SARS-CoV-2 infection and recovery from COVID-19. However, differences in immune responses and clinical features among COVID-19 patients remain largely unknown. Here, we report a database for COVID-19-specific IgG/IgM immune responses and clinical parameters (COVID-ONE humoral immune). COVID-ONE humoral immunity is based on a dataset that contains the IgG/IgM responses to 21 of 28 known SARS-CoV-2 proteins and 197 spike protein peptides against 2,360 COVID-19 samples collected from 783 patients. In addition, 96 clinical parameters for the 2,360 samples and information for the 783 patients are integrated into the database. Furthermore, COVID-ONE humoral immune provides a dashboard for defining samples and a one-click analysis pipeline for a single group or paired groups. A set of samples of interest is easily defined by adjusting the scale bars of a variety of parameters. After the “START” button is clicked, one can readily obtain a comprehensive analysis report for further interpretation. COVID-ONE-humoral immune is freely available at www.COVID-ONE.cn .
1
Citation1
0
Save
0

c-di-GMP modulates ribosome assembly by inhibiting rRNA methylation

Siqi Yu et al.Jun 6, 2024
Abstract Cyclic diguanosine monophosphate (c-di-GMP) is a ubiquitous bacterial secondary messenger, with diverse functions, many of which are yet to be uncovered. Stemming from an Escherichia coli proteome microarray, we found that c-di-GMP bound to 23S rRNA methyltransferases (RlmI and RlmE). rRNA methylation assays showed that c-di-GMP inhibits RlmI activity, thereby modulating ribosome assembly. Based on molecular dynamic simulation and mutagenesis studies, we found that c-di-GMP binds to RlmI at residues R64, R103, G114, and K201. Structural simulation revealed that c-di-GMP quenches RlmI activity by inducing the closure of the catalytic pocket. Furthermore, we revealed that c-di-GMP promotes antibiotic tolerance by regulating RlmI activity, which played a role in antibiotic-resistant strains. Finally, the binding and methylation assays showed that the effect of c-di-GMP on RlmI is conserved, at least in various pathogenic bacteria. This study discovered an unexpected functional role of c-di-GMP in regulating ribosome assembly by inhibiting rRNA methylases. This study identified an unexpected but crucial member among the c-di-GMP effectors. Highlights c-di-GMP regulates ribosome assembly in Escherichia coli . c-di-GMP inhibits rRNA methylation activity of RlmI by inducing catalytic pocket closure. c-di-GMP promotes antibiotic resistance by regulating ribosome assembly. Graphical Abstract
3

Specific Pupylation as IDEntity Reporter (SPIDER) for the identification of Protein-Biomolecule interactions

He‐wei Jiang et al.May 26, 2022
Abstract Protein-biomolecule interactions play pivotal roles in almost all biological processes, the identification of the interacting protein is essential. By combining a substrate-based proximity labelling activity from the pupylation pathway of Mycobacterium tuberculosis , and the streptavidin (SA)-biotin system, we developed S pecific P upylation as IDE ntity R eporter (SPIDER) for identifying protein-biomolecular interactions. As a proof of principle, SPIDER was successfully applied for global identification of interacting proteins, including substrates for enzyme (CobB), the readers of m 6 A, the protein interactome of mRNA, and the target proteins of drug (lenalidomide). In addition, by SPIDER, we identified SARS-CoV-2 Omicron variant specific receptors on cell membrane and performed in-depth analysis for one candidate, Protein-g. These potential receptors could explain the differences between the Omicron variant and the Prototype strain, and further serve as target for combating the Omicron variant. Overall, we provide a robust technology which is applicable for a wide-range of protein-biomolecular interaction studies.