We describe the design and control of a wearable robotic device powered by pneumatic artificial muscle actuators for use in ankle–foot rehabilitation. The design is inspired by the biological musculoskeletal system of the human foot and lower leg, mimicking the morphology and the functionality of the biological muscle–tendon–ligament structure. A key feature of the device is its soft structure that provides active assistance without restricting natural degrees of freedom at the ankle joint. Four pneumatic artificial muscles assist dorsiflexion and plantarflexion as well as inversion and eversion. The prototype is also equipped with various embedded sensors for gait pattern analysis. For the subject tested, the prototype is capable of generating an ankle range of motion of 27° (14° dorsiflexion and 13° plantarflexion). The controllability of the system is experimentally demonstrated using a linear time-invariant (LTI) controller. The controller is found using an identified LTI model of the system, resulting from the interaction of the soft orthotic device with a human leg, and model-based classical control design techniques. The suitability of the proposed control strategy is demonstrated with several angle-reference following experiments.

Living organisms use a large panel of mechanisms to protect themselves from environmental stress. Particularly, heat stress induces misfolding and aggregation of proteins which are guarded by chaperone systems. Here, we examine the function the glutaredoxin GRXS17, a member of thiol reductases families in the model plant Arabidopsis thaliana. GRXS17 is a nucleocytosolic monothiol glutaredoxin consisting of an N-terminal thioredoxin (TRX)-domain and three CGFS-active site motif-containing GRX-domains that coordinate three iron-sulfur (Fe-S) clusters in a glutathione (GSH)-dependent manner. As a Fe-S cluster-charged holoenzyme, GRXS17 is likely involved in the maturation of cytosolic and nuclear Fe-S proteins. In addition to its role in cluster biogenesis, we showed that GRXS17 presents both foldase and redox-dependent holdase activities. Oxidative stress in combination with heat stress induces loss of its Fe-S clusters followed by subsequent formation of disulfide bonds between conserved active site cysteines in the corresponding TRX domains. This oxidation leads to a shift of GRXS17 to a high-MW complex and thus, activates its holdase activity. Moreover, we demonstrate that GRXS17 is specifically involved in plant tolerance to moderate high temperature and protects root meristematic cells from heat-induced cell death. Finally, we showed that upon heat stress, GRXS17 changes its client proteins, possibly to protect them from heat injuries. Therefore, we propose that the iron-sulfur cluster enzyme glutaredoxin GRXS17 is an essential guard to protect proteins against moderate heat stress, likely through a redox-dependent chaperone activity. All in all, we reveal the mechanism of an Fe-S cluster-dependent activity shift, turning the holoenzyme GRXS17 into a holdase that prevents damage caused by heat stress.