Although various software are available for gene prediction, none of the currently available gene-finders have a universal Hidden Markov Models (HMM) that can perform gene prediction for all organisms equally well in an automatic fashion. Here, we report an automated pipeline that performs gene prediction using self-trained HMM models and transcriptomic data. The program processes the genome and transcriptome sequences of a target species through GlimmerHMM, SNAP, and AUGUSTUS training pipeline that ends with the program MAKER2 combining the predictions from the three models in association with the transcriptomic evidence. The pipeline generates species-specific HMMs and is able to predict genes that are not biased to other model organisms. Our evaluation of the program revealed that it performed better than the use of the closest related HMM from a standalone program.

ATP-Pyrophosphatases (ATP-PPases) are the most primordial lineage of the large and diverse HUP (HIGH-motif proteins, Universal Stress Proteins, ATP-Pyrophosphatase) superfamily. There are four different ATP-PPase substrate-specificity groups, and members of each group show considerable sequence variation across the domains of life despite sharing the same catalytic function. Over the past decade, there has been a >20-fold expansion in the number of ATP-PPase domain structures most recently from advances in protein structure prediction (e.g. Alphafold2). Using the enriched structural information, we have characterised the two most populated ATP-PPase substrate-specificity groups, the NAD- synthases (NAD) and GMP synthases (GMPS). We performed local structural and sequence comparisons between the NADS and GMPS from different domains of life and identified taxonomic-group specific structural functional motifs. As GMPS and NADS are potential drug targets of pathogenic microorganisms including Mycobacterium tuberculosis, structural motifs specific to bacterial GMPS and NADS provide new insights that may aid antibacterial-drug design.

The advent of rapid and inexpensive DNA sequencing has led to an explosion of data waiting to be transformed into knowledge about genome organization and function. Gene prediction is customarily the starting point for genome analysis. This paper presents a bioinformatics study of the oil palm genome, including comparative genomics analysis, database and tools development, and mining of biological data for genes of interest. We have annotated 26,059 oil palm genes integrated from two independent gene-prediction pipelines, Fgenesh++ and Seqping. This integrated annotation constitutes a significant improvement in comparison to the preliminary annotation published in 2013. We conducted a comprehensive analysis of intronless, resistance and fatty acid biosynthesis genes, and demonstrated that the high quality of the current genome annotation. 3,658 intronless genes were identified in the oil palm genome, an important resource for evolutionary study. Further analysis of the oil palm genes revealed 210 candidate resistance genes involved in pathogen defense. Fatty acids have diverse applications ranging from food to industrial feedstocks, and we identified 42 key genes involved in fatty acid biosynthesis in oil palm. These results provide an important resource for studies of plant genomes and a theoretical foundation for marker-assisted breeding of oil palm and related crops.

Abstract We earlier showed that Torpedo californica acetylcholinesterase (AChE) contains a cluster of four conserved aspartates that can strongly bind divalent cations, which we named the 4D motif. Binding of the divalent metal cations greatly increases its thermal stability. Here we systematically examined all available crystallographic structures of T. californica AChE. Two additional metal‐binding sites were identified, both composed of acidic and histidine residues. Relative binding to the 4D and additional sites was studied using metadynamics simulations. It was observed that in crystal structures devoid of metal ions in the 4D site, the conformation of T. californica AChE is almost identical to that in structures in which it is occupied by a divalent metal ion. Closer examination of the 4D motif reveals that three of the four acidic residues form ion pairs with conserved basic residues surrounding them. We named this new motif the 4A/3B motif. Molecular dynamics with quantum potential simulations was used to quantify the 4D motif's binding strength compared with that of the metal‐binding site in the protein fXIIIa, which consists of four aspartates, but is devoid of adjacent cationic residues. Whereas fXIIIa's 4D site, in the absence of a metal cation, expanded significantly in the simulation, that of Torpedo AChE displayed only minor periodic changes in size. Furthermore, the energy of metal ion unbinding from the two sites differs by ca. 10 kcal/mol. We identified several other proteins in the PDB that contain the 4A/3B motif, whose conformations are identical in the presence or absence of a metal ion. An animated Interactive 3D Complement (I3DC) is available in Proteopedia at https://proteopedia.org/w/Journal:Protein_Science:4 .