Magnetic coupled wireless power transfer (WPT) systems often face challenges in output efficiency degradation due to changes in relative position or load variations. Existing design methods often result in an increase in circuit complexity and an inability to address both distance changes and misalignments simultaneously. In this paper, we present a novel WPT system design method grounded in filter theory. This method treats mutual inductance as a variable corresponding to the frequency parameter in filter design. We then employ the well-established filter design theory to develop multi-coil WPT systems. Using both first-order and second-order Chebyshev filters as the sample, through simulations and experiments, we validate our proposed method and achieve stable transmission efficiency within a specific interval of mutual inductance and load variation.

Abstract N 6 -acetyl- L -lysine residue is abundant in dietary protein but less is known about its potential influences on the diet-consumers. We herein report that KARS mediates intra- translational deposition of diet-derived N 6 -acetyl- L -lysine in nascent proteins to contribute the acetylome in cells. Acetylated dietary protein is a direct source of N 6 -acetyl- L -lysine that can widely and substantially contribute the acetylome in multiple organs of mice. By analyzing the co-crystal structure of Lysyl-tRNA synthetase (KARS) in complex with N 6 - acetyl- L -lysyl-AMP and pyrophosphate, together with in vitro biochemical assays, we learned that KARS can utilize N 6 -acetyl- L -lysine to produce N 6 -acetyl- L -lysyl-AMP and transfers the N 6 -acetyl- L -lysyl-moiety to lysine cognate tRNA to generate N 6 -acetyl- L - lysyl-tRNA, which introduces N 6 -acetyl- L -lysine into growing nascent polypeptide and intra-translationally results in protein acetylation. This undocumented protein modification mechanism is inherently different from post-translational modification (PTM) and termed as intra-translational modification (ITM). ITM can functionally mimic PTM mechanisms to deposit acetylation in histones to decondense chromatin. It can also modify PTM- inaccessible regions that are buried inside and functionally important to proteins. ITM is expected to extend the repertoire of acetylome and improve our understandings in protein modification modes in cells.

This letter proposes an integrated rectifying-mixer (IRM) circuit designed for simultaneous wireless information and power transfer (SWIPT) receiver architecture. The advantage of IRM is that it combines the functions of rectifier and mixer. When used in the SWIPT receiver, it can process information and power simultaneously, greatly improving the integration of SWIPT receiver and communication anti-interference capabilities. To validate the design, the IRM is subject to both 5.8-GHz high-power RF signal and 5.68-GHz low-power local oscillator (LO) signal. The measurements show that the maximum power conversion efficiency (PCE) is 51.25% for quadrature phase shift keying (QPSK) (17-dBm RF input) signal, 47.99% for binary phase shift keying (BPSK) (17-dBm RF input) signal, 61.7% for continuous wave (CW) signal (21-dBm RF input), and the conversion loss (CL) is 18.2 dB. In addition, the communication function of IRM is validated by measuring the error vector magnitude (EVM), proving that the IRM circuit is suitable for SWIPT systems.

Abstract N 6 ‐acetyl‐ L ‐ lysine residue is abundant in dietary protein but little is known about its potential influences on the diet‐consumers. Herein, it is reported that Lysyl‐tRNA synthetase (KARS) mediates co‐translational deposition of diet‐derived N 6 ‐acetyl‐ L ‐lysine (AcK) in nascent proteins to contribute to the acetylome in cells. Acetylated dietary protein is a direct source of AcK that can widely and substantially regulate the acetylome in multiple organs of mice. By analyzing the mechanisms underlying AcK contributing to the acetylome in mammalian cells, it is found that KARS can utilize AcK as an alternative substrate to produce N 6 ‐acetyl‐ l ‐lysyl‐tRNA. The crystal structure of KARS in complex with AcK at 2.26 Å resolution shows that AcK shares the same substrate‐binding pocket as L ‐lysine, allowed by a sidechain flip of Tyr499. The generated N 6 ‐acetyl‐ L ‐lysyl‐tRNA introduces AcK into growing nascent polypeptide and results in protein acetylation, including the regions buried inside folded proteins that are post‐translational modification (PTM)‐inaccessible and functionally important. This undocumented protein modification mechanism is inherently different from PTM and termed as co‐translational modification (coTM). It is expected to extend the repertoire of acetylome and improve the understanding of protein modification mechanisms in cells.