Active matter systems can generate highly ordered structures, avoiding equilibrium through the consumption of energy by individual constituents. How the microscopic parameters that characterize the active agents are translated to the observed mesoscopic properties of the assembly has remained an open question. These active systems are prevalent in living matter; for example, in cells, the cytoskeleton is organized into structures such as the mitotic spindle through the coordinated activity of many motor proteins walking along microtubules. Here, we investigate how the microscopic motor-microtubule interactions affect the coherent structures formed in a reconstituted motor-microtubule system. This question is of deeper evolutionary significance as we suspect motor and microtubule type contribute to the shape and size of resulting structures. We explore key parameters experimentally and theoretically, using a variety of motors with different speeds, processivities, and directionalities. We demonstrate that aster size depends on the motor used to create the aster, and develop a model for the distribution of motors and microtubules in steady-state asters that depends on parameters related to motor speed and processivity. Further, we show that network contraction rates scale linearly with the single-motor speed in quasi one-dimensional contraction experiments. In all, this theoretical and experimental work helps elucidate how microscopic motor properties are translated to the much larger scale of collective motor-microtubule assemblies.

Adherens junctions are tensile structures that couple epithelial cells together. Junctional tension can arise from cell-intrinsic application of contractility or from the cell-extrinsic forces of tissue movement. In all these circumstances, it is essential that epithelial integrity be preserved despite the application of tensile stress. In this study, we identify junctional RhoA as a mechanosensitive signaling pathway that responds to epithelial stress. The junctional specificity of this response is mediated by the heterotrimeric protein Gα12, which is recruited by E-cadherin and, in turn, recruits p114 RhoGEF to activate RhoA. Further, we identify Myosin VI as a key mechanosensor, based on its intrinsic capacity to anchor E-cadherin to F-actin when exposed to tensile load. Tension-activated RhoA signaling was necessary to preserve epithelial integrity, which otherwise undergoes fracture when monolayer stress is acutely increased by calyculin. Paradoxically, this homeostatic RhoA signaling pathway increases junctional actomyosin, a contractile response that might be expected to itself promote fracture. Simulations of a vertex-based model revealed that the protective effect of RhoA signaling can be explained through increased yield limit at multicellular vertices, where experiments showed p114 RhoGEF was necessary to increase E-cadherin and promote actin assembly and organization.