Avian gyrovirus 2 (AGV2), which is similar to chicken infectious anemia virus, is a new member of the Circovirus genus. AGV2 has been detected not only in chicken but also in human tissues and feces. In this study, a total of 91 samples (8 liver tissues and 83 faecal samples) collected from king-ratsnakes (Elaphe carinata) at 7 separate farms in Hubei and Henan, China, were analyzed to detect AGV2 DNA via specific PCR. The results indicated a low positive rate of AGV2 (6.59%, 6/91) in the studied animals, and all of the positive samples were from the same farm. The AGV2 strain HB2018S1 was sequenced, and the genome with a total length of 2376 nt contained three partially overlapping open reading frames: VP1, VP2, and VP3. Phylogenetic tree analysis revealed that the HB2018S1, NX1506-1 strain from chickens in China belong to the same clade, with nucleotide homology as high as 99.5%. In total, 10 amino acid mutation sites, including 44R/K, 74T/A, 256 C/R, 279L/Q, and 373V/A in AGV2 VP1; 60I/T, 125T/I, 213D/N, and 215L/S in AGV2 VP2; and 83H/Y in AGV2 VP3, were found in the genome of HB2018S1 that were different from those observed in most reference strains, suggesting that the differences are related to an transboundary movement among hosts which needs to be further elucidated.

Tebuconazole (TEB), a prominent chiral triazole fungicide, has been extensively utilized for plant pathogen control globally. Despite experimental evidence of TEB metabolism in mammals, the enantioselectivity in the biotransformation of R- and S-TEB enantiomers by specific CYP450s remains elusive. In this work, integrated in silico simulations were employed to unveil the binding interactions and enantioselective metabolic fate of TEB enantiomers within human CYP1A2, 2B6, 2E1, and 3A4. Molecular dynamics (MD) simulations clearly delineated the binding specificity of R- and S-TEB to the four CYP450s, crucially determining their differences in metabolic activity and enantioselectivity. The primary driving force for robust ligand binding was identified as van der Waals interactions with CYP450s, particularly involving the hydrophobic residues. Mechanistic insights derived from quantum mechanics/molecular mechanics (QM/MM) calculations established C