Viral infection activates transcription factors NF-kappaB and IRF3, which collaborate to induce type I interferons (IFNs) and elicit innate antiviral response. MITA (also known as STING) has recently been identified as an adaptor that links virus-sensing receptors to IRF3 activation. Here, we showed that the E3 ubiquitin ligase RNF5 interacted with MITA in a viral-infection-dependent manner. Overexpression of RNF5 inhibited virus-triggered IRF3 activation, IFNB1 expression, and cellular antiviral response, whereas knockdown of RNF5 had opposite effects. RNF5 targeted MITA at Lys150 for ubiquitination and degradation after viral infection. Both MITA and RNF5 were located at the mitochondria and endoplasmic reticulum (ER) and viral infection caused their redistribution to the ER and mitochondria, respectively. We further found that virus-induced ubiquitination and degradation of MITA by RNF5 occurred at the mitochondria. These findings suggest that RNF5 negatively regulates virus-triggered signaling by targeting MITA for ubiquitination and degradation at the mitochondria.

Endophytes, symbiotically with their host plants, are frequently found in the roots of Panax ginseng. To explore ginsenosides biotransformation by endophytic fungi, 26 such fungi were isolated from ginseng roots sourced from four distinct planting regions, and their glycosyl hydrolysis activities were measured. Of these endophytic, 20 isolates exhibited glycosidase enzymes capable of cleaving glycosidic bonds of glucose, arabinofuranose and arabinopyranose. Notably, the glycosidase BglNh gene was isolated and cloned from Nectria haematococca, one of the endophytic fungi. Enzymatic assessments unveiled that BglNh specifically catalyzes the hydrolysis of glucose residues located external to the C-3 position of protopanaxadiol ginsenosides under optimal reaction conditions (pH 6.0 and temperature 35 °C). Our findings demonstrate the efficient conversion of major ginsenosides Rb1, Rb2 and Rc to minor ginsenosides Gyp17, CO and CMc1, highlighting the potential of these fungi for ginsenoside biotransformation and bioactive compound production.

Abstract Accumulating evidence indicates that G‐quadruplexes (G4s) are involved in transcriptional regulation. Previous studies have demonstrated that DHX36 preferentially resolves G4s, suggesting its potential impact on gene transcription mediated by these structures. However, systematic validation is required to establish a link between DHX36 activity and its roles in transcriptional regulation. In this study, we investigate the role of DHX36 in transcription. First, we employ the cleavage under targets and tagmentation (CUT&Tag), an efficient method for mapping protein–DNA interactions, to identify the binding sites in the chromatin of MCF‐7 cells. Subsequently, we use the auxin‐inducible degron (AID) protein degradation system and improved nascent RNA sequencing method acrylonitrile‐mediated uridine‐to‐cytidine conversion sequencing (AMUC‐seq) to pinpoint genes directly regulated by DHX36. Our results reveal a significant enrichment of G4 structures at DHX36 target sites, predominantly located in active genomic regions. In vitro assays further demonstrate DHX36's interaction with G4 sequences from three specific oncogenes. These findings underscore the potential role of DHX36 in modulating gene transcription through G4 structures.