The nanomaterial-biological hybrid system (NBHS) is a rapidly growing interdisciplinary field that combines photocatalytic nanomaterials with biological systems, leveraging the superior light-harvesting capabilities of nanomaterials and the excellent selectivity of enzymes and microbes. This integration enables the conversion of solar energy into chemical products with high efficiency, attracting significant research interest from the fields of renewable energy and environmental science. Despite notable advances, the synergy mechanisms between abiotic nanomaterials and biotic enzymes/microbes remain unclear. This review outlines the latest progress in NBHS, encompassing material-enzyme hybrids and material-microbial hybrids, and explores design principles. Specifically, it examines the crucial role of electron transfer modes in enhancing the synergistic efficiency of nanomaterials and biological systems by analyzing various electron transfer mechanisms at the nanomaterial-biological interface. Drawing from existing literature, the review highlights the use of interfacial electron transfer mechanisms between coenzymes and cytochromes to elucidate nano/bio-material synergy. This fundamental understanding unveils opportunities to enhance biocompatible interfaces and electron transfer mechanisms, enabling non-photosensitive bacteria to harness solar energy for light-driven intracellular metabolism and CO2 bio-reduction into value-added chemicals. By offering a comprehensive overview of NBHS, this review also lays the groundwork for the development of more powerful systems aimed at achieving carbon neutrality.

Keratinases is a special hydrolytic enzyme produced by microorganisms, which has the ability to catalyze the degradation of keratin. Currently, keratinases show great potential for application in many agricultural and industrial fields, such as biofermented feed, leather tanning, hair removal, and fertilizer production. However, these potentials have not yet been fully unleashed on an industrial scale. This paper reviews the sources, properties, and catalytic mechanisms of keratinases. Strategies for the molecular modification of keratinases are summarized and discussed in terms of improving the substrate specificity, thermostability, and pH tolerance of keratinases. The modification strategies are also enriched by the introduction of immobilized enzymes and directed evolution. In addition, the selection of modification strategies when facing specific industrial applications is discussed and prospects are provided. We believe that this review serves as a reference for the future quest to extend the application of keratinases from the laboratory to industry.