A coprime array has a larger array aperture as well as increased degrees-of-freedom (DOFs), compared with a uniform linear array with the same number of physical sensors. Therefore, in a practical wireless communication system, it is capable to provide desirable performance with a low-computational complexity. In this study, the authors focus on the problem of efficient direction-of-arrival (DOA) estimation, where a coprime array is incorporated with the idea of compressive sensing. Specifically, the authors first generate a random compressive sensing kernel to compress the received signals of coprime array to lower-dimensional measurements, which can be viewed as a sketch of the original received signals. The compressed measurements are subsequently utilised to perform high-resolution DOA estimation, where the large array aperture of the coprime array is maintained. Moreover, the authors also utilise the derived equivalent virtual array signal of the compressed measurements for DOA estimation, where the superiority of coprime array in achieving a higher number of DOFs can be retained. Theoretical analyses and simulation results verify the effectiveness of the proposed methods in terms of computational complexity, resolution, and the number of DOFs.

Abstract The sealing ring, also known as the leakage relief ring, is usually composed of a fixed part and a rotating part, which is used to reduce the gap leakage between the rotating part of the pump and the fixed part, and its structural form and clearance value have a great impact on the stability and efficiency of the pump set. In this paper, the sealing ring between the top cover impeller of a centrifugal pump is used as the research object, and the empirical analysis method and numerical simulation method are used to analyse the water sealing characteristics of the sealing ring structure commonly used in five projects from the aspects of leakage amount and energy consumption, and compare. The results show that the labyrinth, stepped and comb tooth sealing rings have good water sealing effect. Aiming at the matching of different sealing gaps and diffusion domains of stepped sealing rings, the influence of sealing structure size on water sealing characteristics was explored, which provided a technical basis for the selection of sealing ring structure and the determination of matching size of centrifugal pump.

Macrophages play a crucial role in chronic gastritis induced by the pathogenic Helicobacter pylori (H. pylori) infection. NLRP3 inflammasome has emerged as an important component of inflammatory processes. However, the molecular mechanism by which H. pylori infection drives NLRP3 inflammasome and macrophages activation remains unclear. Human gastritis tissues were collected for clinical significance of NLRP3. Infection with H. pylori was performed using in vitro and in vivo models. Bone marrow-derived macrophages (BMDMs) from wild-type (WT), Nlrp3-knockout (KO) and Tnfr1-KO mice were infected with H. pylori. Western blotting, qRT-PCR, immunofluorescence, immunohistochemistry and ELISA were utilized for functional and mechanistic studies. Single-cell RNA sequencing (ScRNA-seq) analysis of human gastric tissues, followed by validation, indicated that NLRP3 was primarily expressed in myeloid cells and was significantly increased in H. pylori-positive gastritis compared to H. pylori-negative gastritis. Infection with PMSS1 and NCTC11637 H. pylori strains induced NLRP3 inflammasome activation in vitro (THP1 cells) and in the insulin-gastrin (INS-GAS) transgenic mouse model. Deletion of NLRP3 in BMDMs showed marked inhibition of H. pylori-induced M1 macrophage polarization. Furthermore, NLRP3 inflammasome activation upon TNFα, or H. pylori stimulation, was partially blocked by TNFα/TNFR1 signaling inhibitors. Deletion of TNFR1 in BMDMs significantly impaired NLRP3 inflammasome activation and M1 macrophages induced by H. pylori. This study revealed that the activation of NLRP3 inflammasome, regulated by the TNF/TNFR1 signaling axis, is a key regulator of H. pylori-induced M1 macrophage activation and gastritis.