The subcellular distribution of microtubules containing acetylated alpha-tubulin in mammalian cells in culture was analyzed with 6-11B-1, a monoclonal antibody specific for acetylated alpha-tubulin. Cultures of 3T3, HeLa, and PtK2 cells were grown on coverslips and observed by immunofluorescence microscopy after double-staining by 6-11B-1 and B-5-1-2, a monoclonal antibody specific for all alpha-tubulins. The antibody 6-11B-1 binds to primary cilia, centrioles, mitotic spindles, midbodies, and to subsets of cytoplasmic microtubules in 3T3 and HeLa cells, but not in PtK2 cells. These observations confirm that the acetylation of alpha-tubulin is a modification occurring in different microtubule structures and in a variety of eukaryotic cells. Some features of the acetylation of cytoplasmic microtubules of mammalian cells are also described here. First, acetylated alpha-tubulin is present in microtubules that, under depolymerizing conditions, are more stable than the majority of cytoplasmic microtubules. In addition to the specific microtubule frameworks already mentioned, cytoplasmic microtubules resistant to nocodazole or colchicine, but not cold-resistant microtubules, contain more acetylated alpha-tubulin than the rest of cellular microtubules. Second, the alpha-tubulin in all cytoplasmic microtubules of 3T3 and HeLa cells becomes acetylated in the presence of taxol, a drug that stabilizes microtubules. Third, acetylation and deacetylation of cytoplasmic microtubules are reversible in cells released from exposure to 0 degrees C or antimitotic drugs. Fourth, the epitope recognized by the antibody 6-11B-1 is not absolutely necessary for cell growth and division. This epitope is absent in PtK2 cells. The acetylation of alpha-tubulin could regulate the presence of microtubules in specific intracellular spaces by selective stabilization.

Journal of Experimental ZoologyVolume 281, Issue 5 p. 362-372 Gonadal sex differentiation in teleost fish Masaru Nakamura, Corresponding Author Masaru Nakamura Laboratory of Basic Life Science, Teikyo University, Otsuka 359 Hachioji, Tokyo 192-03, JapanDepartment of Basic Life Science, Faculty of Medicine, Teikyo University, Hachioji, Tokyo 192-03 Japan===Search for more papers by this authorTohru Kobayashi, Tohru Kobayashi National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this authorXiao-Tian Chang, Xiao-Tian Chang National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this authorYoshitaka Nagahama, Yoshitaka Nagahama National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this author Masaru Nakamura, Corresponding Author Masaru Nakamura Laboratory of Basic Life Science, Teikyo University, Otsuka 359 Hachioji, Tokyo 192-03, JapanDepartment of Basic Life Science, Faculty of Medicine, Teikyo University, Hachioji, Tokyo 192-03 Japan===Search for more papers by this authorTohru Kobayashi, Tohru Kobayashi National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this authorXiao-Tian Chang, Xiao-Tian Chang National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this authorYoshitaka Nagahama, Yoshitaka Nagahama National Institute for Basic Biology, Okazaki 444, JapanSearch for more papers by this author First published: 07 December 1998 https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-010X(19980801)281:5<362::AID-JEZ3>3.0.CO;2-MCitations: 309AboutPDF ToolsRequest permissionExport citationAdd to favoritesTrack citation ShareShare Give accessShare full text accessShare full-text accessPlease review our Terms and Conditions of Use and check box below to share full-text version of article.I have read and accept the Wiley Online Library Terms and Conditions of UseShareable LinkUse the link below to share a full-text version of this article with your friends and colleagues. Learn more.Copy URL Share a linkShare onFacebookTwitterLinked InRedditWechat Citing Literature Volume281, Issue5Special Issue: Proceedings From the First International Symposium on Vertebrate Sex Determination1 August 1998Pages 362-372 RelatedInformation

Rheumatoid arthritis is a common autoimmune disease with a complex genetic etiology. Here we identify a SNP in the promoter region of FCRL3, a member of the Fc receptor-like family, that is associated with susceptibility to rheumatoid arthritis (odds ratio = 2.15, P = 0.00000085). This polymorphism alters the binding affinity of nuclear factor-kappaB and regulates FCRL3 expression. We observed high FCRL3 expression on B cells and augmented autoantibody production in individuals with the disease-susceptible genotype. We also found associations between the SNP and susceptibility to autoimmune thyroid disease and systemic lupus erythematosus. FCRL3 may therefore have a pivotal role in autoimmunity.

It has been reported that carbonic anhydrase I (CA1) is a target for the diagnosis and therapy of atherosclerosis (AS) since CA1 can promote AS aortic calcification. We also found that methazolamide (MTZ), a drug for glaucoma treatment and an inhibitor of carbonic anhydrases, can treat AS by inhibiting calcification in aortic tissues. This study focused on the therapeutic mechanism of MTZ and the pathogenic mechanism of AS. In this study, a routine AS animal model was established in ApoE−/− mice, which were treated with MTZ. The aortic tissues were analyzed using single‐cell sequencing. MTZ significantly increased the proportions of B‐1/MZB B cells with high expressions of Nr4A1 and Ccr7, CD8+CD122+ Treg‐like cells with high Nr4A1 expression, and smooth muscle cells with high Tpm2 expression. These cells or their marker genes were reported to exert immunosuppressive, anti‐proinflammatory, and atheroprotective effects. MTZ also decreased the proportions of endothelial cells with high expressions of Retn, Apoc1, Lcn2, Mt1, Serpina3, Lpl, and Lgals3; nonclassical CD14+CD16++ monocytes with high expressions of Mt1, Tyrobp, Lgals3, and Cxcl2; and Spp1+ macrophages with high expressions of Mmp‐12, Trem2, Mt1, Lgals3, Cxcl2, and Lpl. These cells or their marker genes have been reported to promote inflammation, calcification, tissue remodeling, and atherogenesis. A significant decrease in the proportion of CD8+CD183 (CXCR3)+ T cells, the counterpart of murine CD8+CD122+ T cells, was detected in the peripheral blood of newly diagnosed AS patients rather than in that of patients receiving anti‐AS treatments. These results suggest that MTZ can treat AS by increasing immunosuppressive cells and decreasing expressions of genes related to inflammation, calcification, and tissue remodeling.