Healthy Research Rewards
ResearchHub is incentivizing healthy research behavior. At this time, first authors of open access papers are eligible for rewards. Visit the publications tab to view your eligible publications.
Got it
LX
Lu Xiao
Author with expertise in Sampling-Based Motion Planning Algorithms
Achievements
Cited Author
Key Stats
Upvotes received:
0
Publications:
4
(25% Open Access)
Cited by:
1,097
h-index:
18
/
i10-index:
32
Reputation
Biology
< 1%
Chemistry
< 1%
Economics
< 1%
Show more
How is this calculated?
Publications
0

Crystal structure of human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase complexed with double-stranded DNA at 3.0 A resolution shows bent DNA.

Alfredo Jacobo‐Molina et al.Jul 1, 1993
The crystal structure of a ternary complex of human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase (HIV-1 RT) heterodimer (p66/p51), a 19-base/18-base double-stranded DNA template-primer, and a monoclonal antibody Fab fragment has been determined at 3.0 A resolution. The four individual subdomains of RT that make up the polymerase domains of p66 and p51 are named fingers, palm, thumb, and connection [Kohlstaedt, L. A., Wang, J., Friedman, J. M., Rice, P. A. & Steitz, T. A. (1992) Science 256, 1783-1790]. The overall folding of the subdomains is similar in p66 and p51 but the spatial arrangements of the subdomains are dramatically different. The template-primer has A-form and B-form regions separated by a significant bend (40-45 degrees). The most numerous nucleic acid interactions with protein occur primarily along the sugar-phosphate backbone of the DNA and involve amino acid residues of the palm, thumb, and fingers of p66. Highly conserved regions are located in the p66 palm near the polymerase active site. These structural elements, together with two alpha-helices of the thumb of p66, act as a clamp to position the template-primer relative to the polymerase active site. The 3'-hydroxyl of the primer terminus is close to the catalytically essential Asp-110, Asp-185, and Asp-186 residues at the active site and is in a position for nucleophilic attack on the alpha-phosphate of an incoming nucleoside triphosphate. The structure of the HIV-1 RT/DNA/Fab complex should aid our understanding of general mechanisms of nucleic acid polymerization. AIDS therapies may be enhanced by a fuller understanding of drug inhibition and resistance emerging from these studies.