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Peng Cao
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A High-Resolution Crystallographic Study of Cytochrome c6: Structural Basis for Electron Transfer in Cyanobacterial Photosynthesis

Bo‐Tao Zhang et al.Jan 19, 2025
Cyanobacterial cytochrome c6 (Cyt c6) is crucial for electron transfer between the cytochrome b6f complex and photosystem I (PSI), playing a key role in photosynthesis and enhancing adaptation to extreme environments. This study investigates the high-resolution crystal structures of Cyt c6 from Synechococcus elongatus PCC 7942 and Synechocystis PCC 6803, focusing on its dimerization mechanisms and functional implications for photosynthesis. Cyt c6 was expressed in Escherichia coli using a dual-plasmid co-expression system and characterized in both oxidized and reduced states. X-ray crystallography revealed three distinct crystal forms, with asymmetric units containing 2, 4, or 12 molecules, all of which consist of repeating dimeric structures. Structural comparisons across species indicated that dimerization predominantly occurs through hydrophobic interactions within a conserved motif around the heme crevice, despite notable variations in dimer positioning. We propose that the dimerization of Cyt c6 enhances structural stability, optimizes electron transfer kinetics, and protects the protein from oxidative damage. Furthermore, we used AlphaFold3 to predict the structure of the PSI-Cyt c6 complex, revealing specific interactions that may facilitate efficient electron transfer. These findings provide new insights into the functional role of Cyt c6 dimerization and its contribution to improving cyanobacterial photosynthetic electron transport.
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Structural basis for the assembly and electron transport mechanisms of the dimeric photosynthetic RC–LH1 supercomplex

Peng Cao et al.Dec 18, 2021
Abstract The reaction center (RC) and light-harvesting complex 1 (LH1) form a RC–LH1 core supercomplex that is vital for the primary reactions of photosynthesis in purple photosynthetic bacteria. Some species possess the dimeric RC–LH1 complex with an additional polypeptide PufX, representing the largest photosynthetic complex in anoxygenic phototrophs. However, the details of the architecture and assembly mechanism of the RC–LH1 dimer are unclear. Here we report seven cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of RC–LH1 supercomplexes from Rhodobacter sphaeroides . Our structures reveal that two PufX polypeptides are positioned in the center of the S-shaped RC–LH1 dimer, interlocking association between the components and mediating RC–LH1 dimerization. Moreover, we identify a new transmembrane peptide, designated PufY, which is located between the RC and LH1 subunits near the LH1 opening. PufY binds a quinone molecule and prevents LH1 subunits from completely encircling the RC, creating a channel for quinone/quinol exchange. Genetic mutagenesis, cryo-EM structures, and computational simulations enable a mechanistic understanding of the assembly and electron transport pathways of the RC–LH1 dimer and elucidate the roles of individual components in ensuring the structural and functional integrity of the photosynthetic supercomplex.
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A comparison of Remdesivir versus Au22Glutathione18 in COVID-19 golden hamsters: a better therapeutic outcome of gold compound

Zhesheng He et al.Oct 16, 2020
Abstract We firstly disclose single compound yields better therapeutic outcome than Remdesivir in COVID-19 hamster treatments as it is armed with direct inhibition viral replication and intrinsic suppression inflammatory cytokines expression. Crystal data reveals that Au (I), released from Au 22 Glutathione 18 (GA), covalently binds thiolate of Cys145 of SARS-CoV-2 M pro . GA directly decreases SARS-CoV-2 viral replication (EC50: ~0.24 μM) and intrinsically down-regulates NFκB pathway therefore significantly inhibiting expression of inflammatory cytokines in cells. The lung viral load and inflammatory cytokines in GA-treated COVID-19 transgenic mice are found to be significantly lower than that of control mice. When COVID-19 golden hamsters are treated by GA, the lung inflammatory cytokines levels are significantly lower than that of Remdesivir while their lung viral load are decreased to same level. The pathological results show that GA treatment significantly reduce lung inflammatory injuries when compared to that of Remdesivir-treated COVID-19 golden hamsters. One Sentence Summary We found that gold cluster molecule directly inhibits SARS-CoV-2 replication and intrinsically suppresses inflammatory cytokines expression in COVID-19 transgenic mouse and golden hamster model, gold cluster providing a better lung injury protection than Remdesivir in COVID-19 golden hamsters via intranasally dropping administration.