Abstract In contrast with conventional single-molecule junctions, in which the current flows parallel to the long axis or plane of a molecule, we investigate the transport properties of M(II)-5,15-diphenylporphyrin (M-DPP) single-molecule junctions (M=Co, Ni, Cu, or Zn divalent metal ions), in which the current flows perpendicular to the plane of the porphyrin. Novel STM-based conductance measurements combined with quantum transport calculations demonstrate that current-perpendicular-to-the-plane (CPP) junctions have three-orders-of-magnitude higher electrical conductances than their current-in-plane (CIP) counterparts, ranging from 2.10 −2 G 0 for Ni-DPP up to 8.10 −2 G 0 for Zn-DPP. The metal ion in the center of the DPP skeletons is strongly coordinated with the nitrogens of the pyridyl coated electrodes, with a binding energy that is sensitive to the choice of metal ion. We find that the binding energies of Zn-DPP and Co-DPP are significantly higher than those of Ni-DPP and Cu-DPP. Therefore when combined with its higher conductance, we identify Zn-DPP as the favoured candidate for high-conductance CPP single-molecule devices.

The ability to design surfaces with reversible, high-affinity protein binding sites represents a significant step forward in the advancement of analytical methods for diverse biochemical and biomedical applications. Herein, we report a dynamic supramolecular strategy to directly assemble proteins on surfaces based on multivalent host–guest interactions. The host–guest interactions are achieved by one-step nanofabrication of a well-oriented β-cyclodextrin host-derived self-assembled monolayer on gold (β-CD-SAM) that forms specific inclusion complexes with hydrophobic amino acids located on the surface of the protein. Cytochrome c, insulin, α-chymotrypsin, and RNase A are used as model guest proteins. Surface plasmon resonance and static time-of-flight secondary ion mass spectrometry studies demonstrate that all four proteins interact with the β-CD-SAM in a specific manner via the hydrophobic amino acids on the surface of the protein. The β-CD-SAMs bind the proteins with high nanomolar to single-digit micromolar dissociation constants (KD). Importantly, while the proteins can be captured with high affinity, their release from the surface can be achieved under very mild conditions. Our results expose the great advantages of using a supramolecular approach for controlling protein immobilization, in which the strategy described herein provides unprecedented opportunities to create advanced bioanalytic and biosensor technologies.

Here we present room-temperature spin-dependent charge transport measurements in single-molecule junctions made of metalloporphyrin-based supramolecular assemblies. They display large conductance switching for magnetoresistance in a single-molecule junction. The magnetoresistance depends acutely on the probed electron pathway through the supramolecular wire: those involving the metal center showed marked magnetoresistance effects as opposed to those exclusively involving the porphyrin ring which present nearly complete absence of spin-dependent charge transport. The molecular junction magnetoresistance is highly anisotropic, being observable when the magnetization of the ferromagnetic junction electrode is oriented along the main molecular junction axis, and almost suppressed when it is perpendicular. The key ingredients for the above effect to manifest are the electronic structure of the paramagnetic metalloporphyrin, and the spinterface created at the molecule-electrode contact.

Materials are needed to increase the stability and half-life of therapeutic proteins during delivery. These materials should be biocompatible and biodegradable. Here, we demonstrate that enzymes and immunoproteins can be encapsulated inside cyclodextrin based metal-organic frameworks using potassium as the metal node. The release profile can be controlled with the solubility of the cyclodextrin linker. The activity of the proteins after release is determined using catalytic and in vitro assays. The results show that cyclodextrin metal-organic framework-based protein biocomposites are a promising class of materials to deliver therapeutic proteins.

Abstract Here we present room‐temperature spin‐dependent charge transport measurements in single‐molecule junctions made of metalloporphyrin‐based supramolecular assemblies. They display large conductance switching for magnetoresistance in a single‐molecule junction. The magnetoresistance depends acutely on the probed electron pathway through the supramolecular wire: those involving the metal center showed marked magnetoresistance effects as opposed to those exclusively involving the porphyrin ring which present nearly complete absence of spin‐dependent charge transport. The molecular junction magnetoresistance is highly anisotropic, being observable when the magnetization of the ferromagnetic junction electrode is oriented along the main molecular junction axis, and almost suppressed when it is perpendicular. The key ingredients for the above effect to manifest are the electronic structure of the paramagnetic metalloporphyrin, and the spinterface created at the molecule–electrode contact.

Abstract Electron tomography holds great promise as a tool for investigating the 3D morphologies and internal structures of metal‐organic framework‐based protein biocomposites (protein@MOFs). Understanding the 3D spatial arrangement of proteins within protein@MOFs is paramount for developing synthetic methods to control their spatial localization and distribution patterns within the biocomposite crystals. In this study, the naturally occurring iron oxide mineral core of the protein horse spleen ferritin (Fn) is leveraged as a contrast agent to directly observe individual proteins once encapsulated into MOFs by electron microscopy techniques. This methodology couples scanning electron microscopy, transmission electron microscopy, and electron tomography to garner detailed 2D and 3D structural interpretations of where proteins spatially lie in Fn@MOF crystals, addressing the significant gaps in understanding how synthetic conditions relate to overall protein spatial localization and aggregation. These findings collectively reveal that adjusting the ligand‐to‐metal ratios, protein concentration, and the use of denaturing agents alters how proteins are arranged, localized, and aggregated within MOF crystals.