BZ
Bo Zhang
Author with expertise in Dietary Fiber and Human Health
Achievements
This user has not unlocked any achievements yet.
Key Stats
Upvotes received:
0
Publications:
4
(0% Open Access)
Cited by:
1
h-index:
18
/
i10-index:
28
Reputation
Biology
< 1%
Chemistry
< 1%
Economics
< 1%
Show more
How is this calculated?
Publications
0

Exploring changes in aggregation and gel network morphology of soybean protein isolate induced by pH, NaCl, and temperature in view of interactions

Ang Meng et al.Jun 5, 2024
The texture of soybean protein-based products is primarily influenced by the aggregation and gel morphology of the protein, which is modulated by manufacturing factors. Interactions involved in protein morphology changes include disulfide bonds, hydrophobic interactions, electrostatic interactions, and hydrogen bonds. Notably, an interaction perspective probably provides a new way to explaining the aggregation and gel morphology, which could help overcome the hurdle of developing a textured product. Based on the interaction perspective, this review provides detailed information and evidence on aggregation, conformational stability, and gel network morphology of soybean protein and its components induced by pH, NaCl, and temperature. pH-induced electrostatic interactions and hydrogen bonds, NaCl-induced electrostatic interactions, and temperature-induced hydrophobic interactions and disulfide linkages are the main motivations responsible for changes in soybean aggregation and gel morphology. By reducing the proportion of strong-interactions, such as disulfide linkages and hydrophobic interactions, and increasing the proportion of weak-interactions, such as electrostatic interactions and hydrogen bonds, the protein total surface area expands, indicating increased conformational stretching and decreased cohesion. This possibly results in reduced hardness and increased toughness of textured proteins. The opposite effect can be observed when the proportion of strong interactions is increased and that of weak interactions is decreased.
0
Citation1
0
Save
0

Aptamer-Driven Multifunctional Nanoplatform for Near-Infrared Fluorescence Imaging and Rapid In Situ Inactivation of Salmonella typhimurium

Ning Ding et al.Jan 15, 2025
Salmonella typhimurium (S. typhimurium) is a prominent pathogen responsible for intestinal infections, primarily transmitted through contaminated food and water. This underscores the critical need for precise and biocompatible technologies enabling early detection and intervention of bacterial colonization in vivo. Herein, a multifunctional nanoplatform (IR808-Au@ZIF-90-Apt) was designed, utilizing an S. typhimurium-specific aptamer to initiate cascade responses triggered by intracellular ATP and GSH. The nanoplatform precisely targets S. typhimuriumvia aptamer recognition, promoting bacterial aggregation through nanoparticle sedimentation in an oscillatory system. Furthermore, the intelligent nanoplatform significantly enhances the sensitivity of S. typhimurium detection based on near-infrared (NIR) fluorescence signals, achieving a detection limit as low as 2 CFU mL–1. Additionally, in situ NIR irradiation was applied at the 30 min peak of fluorescence detection, enabling rapid and irreversible inactivation of S. typhimurium through the synergistic effects of photothermal and photodynamic effects. Importantly, in a mouse model of intestinal infection, the nanoplatform successfully detected early S. typhimurium colonization and achieved highly efficient in situ inactivation without adversely affecting the major organs. In conclusion, the nanoplatform achieved precise localized detection and in situ inactivation of S. typhimurium, offering valuable insights for disease surveillance and epidemiological studies, with promising implications for food safety and public health.