Proteins modified by polyphenols have more advantages. In this study, we investigated the effect of covalent conjugation of egg white lysozyme (LYZ) with theaflavin (TF) on its structure and related functions. The LYZ-TF covalent conjugation was prepared by an alkaline method (pH 9.0) with a branching rate of about 80%. The results such as SDS-PAGE and UV spectroscopy proved the formation of the covalent conjugation. The results of fluorescence and infrared spectroscopy showed that the conformation of the LYZ-TF coupling was altered, with an increase in α-helix content by more than 10% and an increase in surface hydrophobicity compared to LYZ. The results of relevant functional characterization experiments showed the thermal stability and antioxidant properties of LYZ modified by TF, but its enzymatic activity and in vitro antimicrobial properties were inhibited. Notably, the amount of TF addition also affected the structure and function of the conjugates. These results provide some theoretical guidance for the development of novel food functional materials with enhanced properties.

Abstract BACKGROUND The application of egg white powder (EWP) was subject to its off‐flavor. In the present study, flavourzyme and lactic acid bacteria were used to treat egg white powder (EWP) and the mechanism effects of enzymolysis–fermentation were explored. RESULTS Compared with the control group, enzymolysis combined with fermentation treatment group (EW‐EF) reduced the four‐representative off‐flavor compounds (geranyl acetone, 1‐octen‐3‐ol, octanal and nonanal) by more than 62.66%. Fermentation produced esters with good flavor, and enzymolysis produced fresh amino acids. Characterization of protein structure indicated that fermentation decreased both fluorescence intensity and surface negative charges, accelerating the aggregation of proteins; enzymolysis promoted aggregation and degradation, improving the stability of the egg white proteins. Meanwhile, enzymolysis broke down the hydrophobic cavities bound to off‐flavor compounds, releasing protein‐bound off‐flavor compounds and removing them through fermentation. CONCLUSION EW‐EF had the best effect of off‐flavor removal on EWP. The results of the present study could provide a green and effective method for improving the flavor of EWP. © 2024 Society of Chemical Industry.

The fusion assembly strategy of supramolecular chemistry combined with dynamic covalent chemistry has provided novel insights into the design of precision nutrition and intelligent drug delivery carriers. This work involved the development of a supramolecular self-assembly originating from entropy- and enthalpy-driven dynamic covalent bonding on Schiff bases between egg white-derived peptide Gln-Ile-Gly-Leu-Phe (QIGLF) and glutaraldehyde (GA), denoted QIGLF–GA. The assembly exhibited outstanding assembly characteristics and multiwavelength autofluorescence properties. Benefiting from the potent facilitation of the dynamic covalent interaction of Schiff base on the noncovalent assembly force network, QIGLF–GA was afforded an encapsulation capacity of curcumin (Cur) of more than 22% (≫ 10%) and rationally inhibited P-glycoprotein-mediated cellular efflux and markedly elevated the efficacy of Cur in overcoming the intestinal epithelial absorption barrier to the circulation with the help of endocytosis. Furthermore, QIGLF–GA-Cur features responsive release under weakly acidic conditions, which dramatically contributes to the intracellular bioavailability of Cur.