How do we build a semantic parser in a new domain starting with zero training examples? We introduce a new methodology for this setting: First, we use a simple grammar to generate logical forms paired with canonical utterances. The logical forms are meant to cover the desired set of compositional operators, and the canonical utterances are meant to capture the meaning of the logical forms (although clumsily). We then use crowdsourcing to paraphrase these canonical utterances into natural utterances. The resulting data is used to train the semantic parser. We further study the role of compositionality in the resulting paraphrases. Finally, we test our methodology on seven domains and show that we can build an adequate semantic parser in just a few hours.

Abstract Milk fat globule-EGF factor 8 (MFG-E8) protein increases with age and is mainly secreted by vascular smooth muscle cells in the arterial wall. Here, we investigated the role of MFG-E8 signaling during proinflammation, elastolysis, fibrosis, and calcification within the aging arterial wall. In vivo studies indicated that (1) Elastic lamina breaks collagen deposition and calcium-phosphorus products were markedly increased in the aging arterial wall of rats; (2) MFG-E8 protein abundance was markedly increased while intact tropoelastin (TPELN), an element of repair of the elastic fibers, was markedly decreased in the aging arterial wall of rats; (3) The absence of MFG-E8 markedly alleviated age-associated increases in elastic lamina breaks, collagen deposition and calcium-phosphorus products in mice; and (4) MFG-E8 deficiency significantly decreased age-associated increases in matrix metalloproteinase type II (MMP-2) activation, alkaline phosphatase, and runt-related transcription factor 1 (Runx1) expression in the aortic walls of mice. The in vitro studies demonstrated that (1) treating either young or old rat VSMCs with recombinant human MFG-E8 protein (rhMFG-E8) significantly reduced TPELN levels while MFG-E8 gene silencing significantly increased TPELN levels; (2) rhMFG-E8 treatment activated MMP-2 levels in both young and old VSMCs; and (3) MMP-2 bound to and cleaved TPELN secreted from VSMCs. Thus, these findings suggest that MFG-E8 signaling promotes age-associated adverse structural remodeling, including elastolysis, fibrosis, and calcification; however, MFG-E8 deficiency markedly mitigates these adverse effects in mice.

Complexes of polysaccharides and proteins have superior physicochemical and functional properties compared to single proteins or polysaccharides. In this study, lactoferrin-hyaluronic acid (LF-HA) complexes were prepared by both ultrasonic and thermal treatment. Appropriate preparation conditions, including ultrasonic and thermal treatment conditions, have been established. The complexes formed by different methods were structurally characterized by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, fourier transform infrared spectroscopy, and circular dichroism spectroscopy. Ultrasound formed non-covalent binding, while thermal treatment generated covalent bonding, altering the structure of LF. The LF-HA complexes showed improved heat stability, foaming stability, emulsifying activity and antioxidant capacity, but deceased foaming ability. Iron binding ability could only be improved by HA through thermal treatment. Moreover, the in vitro digestibility of LF-HA complexes decreased to below 80 % compared to LF.

In dairy products, the added sodium hyaluronate may form complexes with proteins, thereby affecting product properties. In the present study, the interaction between whey protein isolate (WPI)/ whey protein hydrolysate (WPH) and sodium hyaluronate (SH) was characterized under thermal treatment at different temperatures (25 ℃, 65 ℃, 90 ℃ and 121 ℃) after studying effects of protein/SH ratio and pH on complex formation. The addition of SH reduced the particle size of WPI/WPH and increased potential value in the system, with greater variation with increasing treatment temperature. The structural properties of complexes were studied. The binding with SH decreased the contents of free amino group and free thiol group, as well as the fluorescence intensity and surface hydrophobicity. FTIR results and browning intensity measurement demonstrated the formation of Maillard reaction products. Moreover, the attachment of SH improved the thermal stability of WPI/WPH and decreased their antigenicity.