Fibrillization endows food proteins with anisotropic nanostructures, significantly enhancing their functional properties. The resultant food protein fibrils (FPFs) have garnered attention for their diverse applications across the food industry. However, the full potential of FPFs is hindered by inherent challenges, particularly their limited stability. This review critically examines the formation of FPFs in food processing, the new protein sources, and on the modification strategies of FPFs, thereby unlocking new avenues for FPF utilization in food processing. In particular, the strategies during and after fibrillization are highlighted. The first strategy is to modify the structure and function of protein fibrils by influencing fibrillization, such as through pretreatment, incubation conditions, nuclei induction, and ingredient interactions. The second strategy is to modify the mature FPFs by regulating their properties and interactions with other components. The review also discusses the potential applications and challenges of FPFs in food systems, such as food preservation, functional food design, and novel delivery carriers.

In this study, the digestion of yeast protein in the gastrointestinal tract of rats, and its effects on the blood biochemical parameters at different time points were investigated. Yeast protein was digested into peptides by pepsin in the stomach, broken down into dipeptides or amino acids by trypsin in the small intestine, and then absorbed by the rats or entered the colon. The peptide levels in gastric, small intestinal, and large intestinal digesta reached the highest level at 4 h, 2 h, and 8 h, respectively. Intact yeast protein in the gastric tract was found within 4 h, and no intact protein was present in intestinal digesta. Compared with gastric digesta, yeast protein intestinal digesta had much less distinguish and distinct stripes. Yeast protein ingestion increased the levels of immunoglobulin, high-density lipoprotein, and uric acid, and decreased the levels of total cholesterol, triglycerides, and low-density lipoprotein, while it did not significantly affect the levels of globulin, albumin, aspartate aminotransferase, and alanine aminotransferase in serum. This study demonstrated the digestion kinetics of yeast protein in the gastrointestinal tract of rats, and its beneficial effects on the blood biochemical parameters of rats and provided scientific evidence for yeast protein as an efficient and sustainable alternative protein source.

Abstract BACKGROUND β‐Carotene (BC) is difficult to apply effectively in the food industry due to its low solubility and bioavailability. This work aimed to fabricate Moringa oleifera seed protein (MOSP) stabilized emulsions as delivery vehicles for BC and investigate the effect of aqueous phase conditions including pH and ionic strength on this system. RESULTS All MOSP samples were positively charged and the particle size of MOSP increased with the increase of pH. At pH 5.0 and 0.2 mol L −1 sodium chloride (NaCl), the MOSP emulsion demonstrated the highest stability coefficient and minimal creaming index, while exhibiting a lower release rate in vitro digestion. The rheological behavior of all MOSP emulsions within the frequency range of 0.1–10 Hz was dominated by viscoelasticity, forming an elastic network structure through dispersed droplets. Additionally, the MOSP emulsion loaded with BC prepared at pH 5.0 and 0.2 mol L −1 NaCl displayed enhanced ultraviolet light stability (52.31 ± 0.03% and 51.86 ± 0.05%) as well as thermal stability (72.39 ± 8.67% and 86.78 ± 10.69%). Furthermore, the BC in the emulsion at pH 7.0 exhibited favorable stability (65.14 ± 0.02%) and optimal bioaccessibility (40.30 ± 0.04%) in vitro digestion. CONCLUSION The results provided reference data for utilizing MOSP as a novel emulsifier and broadening the application of BC in the food industry. © 2024 Society of Chemical Industry.